Enzimas

1. Por que as enzimas como catalisadores biológicos são consideradas mais eficientes com relação a catálise química?

Resolução: Porque funcionam em condições suaves de temperatura e pH, na CNTP.

2. Na reação entre a glicose e o oxigênio para produzir dióxido de carbono e água, a ΔGo é -2.880 kJ/mol, uma reação fortemente exergônica. No entanto, uma amostra de glicose pode ser mantida indefinidamente em uma atmosfera contendo oxigênio. Harmonize essa duas afirmações.

Resolução: Como ΔGo = -2.880 kJ/mol, a reação é favorável a acontecer, porém sem a ação das enzimas o processo pode não acontecer ou demora muito mais tempo para ocorrer.

3. Sugira uma razão para explicar por que o …exibir mais conteúdo…

O que isso sugere cm relação ao seu sítio ativo?

Resolução: Os aminoácidos, mesmo que muito distantes um dos outros, interagem entre si. Para a atividade catalítica é necessário que os aminoácidos possuam o mesmo sítio ativo, para isto ocorrer é necessário que a estrutura da proteína se altere de modo que esses aminoácidos distantes com mesmo sítio ativo possam sofrer a ação da enzima.

8. Mostre graficamente a dependência da velocidade em relação a concentração de substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten.

Resolução: V = Vmax * S / S + KM

[S] diminui ( reação de 1ª ordem

[S] aumenta ( satura a enzima e diminui a velocidade da reação.

Gráfico: caderno.

9. Para uma enzima que exibe a cinética de Michaelis-Menten, qual é a velocidade da reação v (como porcentagem de vmáx), quando:

a. [S]=Km

V = Vmax * KM / 2KM ( V = Vmax / 2.

b. [S]=0,5 Km

V = Vmax* 0,5KM / 0,5KM + KM ( V = 1/3 Vmax.

c. [S]=0,1 Km

V = Vmax * 0,1KM / 0,1KM + KM ( V = 1/11 Vmax.

d. [S]=2 Km

V = Vmax* 2KM/ 3KM ( V = 2/3 Vmax.

e. [S]=10 Km

V = Vmax *10KM / 10KM + KM ( V = 10/11 Vmax.

10. Determine os valores de Km e vmáx para a descarboxilação de um β-cetoácido fornecida nos dados a seguir:

|[S]