El Rey de la eternidad (página 4)

Entonces, en la misma monografía, después
de hablar de la estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas corporales, en la
página 54 hablará de los "priones", diciendo:
«De un tiempo a esta parte, los científicos han
centrado su atención en una enfermedad que algunos achacan
a una forma anormal de una proteína llamada
"prión". Se cree que tal enfermedad se origina cuando los
priones defectuosos entran en contacto con los priones normales,
obligando a estos últimos a cambiar su
configuración. Como consecuencia, se desata una
reacción en cadena que propaga la enfermedad y genera
nuevas proteínas infecciosas».

¿Hasta qué punto es ínfima y sutil
la alteración microscópica proteínica que
provoca la enfermedad priónica, y hasta qué grado
dicha enfermedad se manifiesta macroscópicamente en forma
de cuadro morboso extremadamente notorio y perjudicial?
Veamos.

La estructura primaria de una proteína es la
forma de organización más básica de las
proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas
está determinada por la secuencia de aminoácidos de
la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas
laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una
cadena principal. La conformación espacial de una
proteína está determinada, no por su estructura
primaria, sino por la estructura secundaria y terciaria de la
misma. La asociación de varias cadenas
polipeptídicas origina un nivel superior de
organización: la llamada "estructura
cuaternaria".

La estructura secundaria de las proteínas es el
plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos
cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de
estructura de las proteínas se adopta gracias a la
formación de enlaces (o puentes) de hidrógeno entre
los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos
involucrados en las uniones peptídicas de
aminoácidos cercanos en la cadena. Éstos
también se encuentran en forma de espiral aplanada.
Así, pues, en la estructura secundaria, el plegamiento
inicial de las proteínas incluye dos ordenamientos
espaciales (aspectos geométricos tridimensionales)
básicos, a saber: la hélice-alfa (a) y la
lámina plegada u hoja-beta (ß).

Se denomina "estructura terciaria" de una
proteína a una distribución tridimensional
más general o global que la correspondiente a la
estructura secundaria, la cual atañe a todos los
átomos que constituyen la proteína. Se puede
afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades
biológicas de la proteína en cuestión,
puesto que la disposición en el espacio de los diferentes
grupos funcionales de la ésta condiciona su capacidad de
interacción con otros grupos y ligandos. De esta manera,
la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de la
proteína afecta su estructura terciaria. Además, la
estructura terciaria de una proteína está
generalmente conformada por varios tramos con estructuras
secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura
de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente
los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior de la proteína y los polares hacia el exterior,
de manera que puedan interactuar con el agua circundante. La
estructura terciaria de las proteínas está
afianzada por 5 clases de interacciones: enlaces o puentes de
disulfuro, enlaces o puentes de hidrógeno entre cadenas
laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der
Waals y el efecto hidrófobo (exclusión de las
moléculas de agua evitando su contacto con los residuos
hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la
estructura). Las interacciones entre las cadenas laterales de los
residuos de la proteína dirigen al polipéptido para
constituir una estructura compacta.

En la figura siguiente se muestra, dentro de la
estructura terciaria, cómo el factor más importante
que determina que la clase de proteínas denominadas
"globulares" adquieran su típica estructura condensada es
la tendencia de los aminoácidos apolares a acumularse en
el corazón de la proteína para quedar protegidos
del contacto con agua (efecto hidrofóbico). Esta figura
muestra la molécula de la "mioglobina" en un corte
transversal, para mostrar los aminoácidos apolares en
color rojo. Nótese como los aminoácidos con cadenas
laterales polares (en verde) forman una cubierta polar que tiende
a aislar el centro, no polar, del contacto con el ambiente
hidrofílico celular:

En cuanto a los niveles estructurales de las
proteínas, pueden existir grados más amplios que
los normales (es decir, niveles superiores a los correspondientes
a las estructuras primaria, secundaria y terciaria).
Comprenderían la gama de proteínas
"oligoméricas", o aquéllas que constan de
más de una cadena polipéptida. Así, la
llamada "estructura cuaternaria" consiste en la conjunción
de varias cadenas aminoácidas que gracias a su
unión realizan procesos de gran complejidad. A
través de la organización proteica cuaternaria se
forman estructuras de gran importancia biológica, como los
microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus
y complejos enzimáticos. También las fibrillas
colágenas, encontradas en el espacio extracelular del
tejido conjuntivo, están constituidas por la
agregación de cadenas polipeptídicas de
tropocolágeno. La Hemoglobina de la sangre proporciona
otro ejemplo muy bien estudiado.

En la figura inmediata superior tenemos el ejemplo
más clásico de proteína con estructura
cuaternaria: la Hemoglobina. Se trata de una proteína
tetramérica (de 4 polímeros o grandes cadenas, que
en la imagen aparecen en color azul claro y azul oscuro,
alternativamente), cuya función es el transporte de
oxígeno. Este transporte está regulado a
través de leves modificaciones en la estructura
cuaternaria de la hemoglobina. La hemoglobina puede existir en
dos estados diferentes, T y R. El estado T corresponde a la
desoxihemoglobina, y el estado R a la oxihemoglobina. Esta
última está cargada con oxígeno molecular
(O2). La estructura la forman cuatro cadenas
polipeptídicas (globinas), dos subunidades "a" iguales y
dos subunidades "b", también iguales, a cada una de las
cuales se une un grupo "hemo" (en color violeta), cuyo
átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno. A pesar de ser distintas, las subunidades "a"
(141 aminoácidos) y "b" (146 aminoácidos) son muy
parecidas entre sí en su secuencia y en su estructura
tridimensional.

Según "Uruguay Educa" (portal educativo de
Uruguay en Internet, de la Administración Nacional de
Educación Pública uruguaya), Los priones son
proteínas capaces de adoptar dos formas diferentes, una
forma "normal" y otra desplegada. Esto no debería
extrañarnos, ya que muchas proteínas son flexibles
y adoptan formas diferentes. Sin embargo, los priones tienen otra
característica inusual: la forma desplegada de un
prión puede forzar a otros priones a adoptar la misma
forma. De esta manera, unos pocos priones desplegados pueden
"corromper" a toda una población de priones normales
convirtiéndolos uno a uno a la forma desplegada. Esto
puede acarrear mortíferas consecuencias, si los niveles de
proteínas desplegadas se disparan. Por ejemplo, el
despliegue de la proteína priónica PrP causa
desórdenes neuronales fatales en humanos y en otros
mamíferos: la conocida "Encefalopatía espongiforme
bovina", o la "enfermedad de las vacas locas". Para empeorar las
cosas, los priones desplegados son infecciosos, con lo que una
pequeña cantidad de estas moléculas es capaz de
invadir y corromper a todo el organismo.

La forma normal de la proteína priónica
PrP (mostrada en la figura siguiente) se encuentra sobre la
superficie de las células nerviosas, pero cuando cambia al
estado desplegado forma largas fibrillas que obstruyen el
funcionamiento normal del cerebro. La infección ocurre
cuando una pequeña cantidad de proteínas
priónicas desplegadas son ingeridas o ingresan
accidentalmente al torrente sanguíneo a través de
una herida. Un ejemplo temprano y bien documentado de sus efectos
devastadores tuvo lugar en una población nativa de
Papúa Nueva Guinea, donde el canibalismo ritual era parte
de las ceremonias fúnebres.

La epidemia comenzó probablemente cuando una
persona enfermó de forma espontánea (ocasionalmente
el PrP adopta la forma patógena sin necesidad de ser
inducido por otro prión desplegado, dando lugar a alguno
de los esporádicos casos aislados de la enfermedad). Los
priones desplegados se diseminaron en la comunidad cuando el
cadáver del primer enfermo fue devorado en su funeral.
Más recientemente ha surgido una fundada sospecha de que
los priones responsables de la "enfermedad de las vacas locas"
pueden transmitirse a los humanos que ingieren la carne de un
animal infectado. La proteína PrP del ganado vacuno es muy
similar a la humana, y algunos casos de este tipo de
infección entre especies han sido detectados.

El prión Prp normal es una proteína
flexible, compuesta por varias partes. En la imagen de la
derecha, la subunidad mayor (a la izquierda) está unida a
un lípido en la base, que normalmente es el sector de
anclaje de la proteína a la superficie de las
células nerviosas, y dos cadenas de carbohidratos (en
color anaranjado). El resto de la cadena proteica es altamente
flexible, y dos de sus porciones han sido estudiadas mediante
espectroscopia RMN (resonancia magnética nuclear). A
resulta de años de intensos estudios, el PrP aún
guarda muchos misterios. Fue encontrado en células
nerviosas, pero su función es aún materia de
conjeturas. Es más, los investigadores aún no han
determinado la estructura del estado infeccioso del prión
Prp desplegado. Sin embargo, la estructura mostrada a
continuación (figura de abajo, a la derecha),
podría darnos cierta idea de lo que estaría
ocurriendo.

La naturaleza siempre nos da sorpresas (de hecho, la
Ciencia podría ser considerada como una lucha perenne por
descubrir lo que hay más allá de la apariencia del
mundo que nos envuelve) y los priones no son la excepción.
Aunque causan terribles enfermedades en humanos y otros
mamíferos, son utilizados para tareas específicas
en otros organismos. Por ejemplo, algunos hongos producen la
proteína priónica HET-s, mostrada abajo a la
derecha en su forma desplegada. Dicha proteína juega un
papel altamente especializado en el crecimiento de los hongos.
Algunos individuos de entre los hongos portan un tipo de HET-s
que sólo adopta una forma, mientras que otros llevan una
versión ligeramente diferente de la proteína capaz
de adoptar las dos formas. Cuando las colonias vecinas se
encuentran, a menudo se produce la fusión de
células (se forman grandes células polinucleares).
Pero estas células mueren si tienen formas incompatibles
de la proteína HET-s. Esto puede constituir una ventaja
adaptativa, ya que fuerza la diversidad de la población,
manteniendo algunas colonias separadas y tal vez limitando la
diseminación de infecciones virales.

En su estado desplegado, los priones adoptan la forma de
fibrillas resistentes. Una aproximación a la estructura de
estas fibrillas puede verse en la figura que encabeza la
página siguiente. En el modelo, se incluye parte de la
proteína HET-s de los hongos. Seis cadenas proteicas se
apilan para formar una larga estructura solenoidal. Los
aminoácidos hidrofóbicos (en blanco) están
empaquetados en un hueco triangular y contribuyen a estabilizar
la totalidad de la estructura.

Es interesante percatarse de que la estructura proteica
primaria de los priones normales y desplegados
prácticamente no revela nada acerca de las terribles
diferencias entre ambos, así como apenas lo hace la
estructura secundaria contrastada de los mismos. Es sólo a
partir de la estructura terciaria cuando se empieza a poner de
manifiesto la diferencia; es decir, a medida que se avanza hacia
los niveles de organización macroscópicos.
¿Qué ocurre cuando se alcanza el nivel
normocósmico, esto es, el nivel de apreciación a
simple vista humana? Según el Área de
Epidemiología Aplicada del Centro Nacional de
Epidemiología, del Instituto de Salud Carlos III de Madrid
(España), año 2008, Las encefalopatías
espongiformes transmisibles (EET) o prionopatías son un
grupo de enfermedades neurodegenerativas causadas por un agente
patógeno transmisible que afectan tanto al hombre como a
los animales. En humanos, este grupo de enfermedades incluye a la
enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), el kuru, el
síndrome de Gerstmann-Straüssler-Sheinker (GSS), el
insomnio familiar fatal (IFF) y la variante de la ECJ (vECJ). La
encefalopatía espongiforme bovina (EEB) del ganado vacuno
y el Scrapie o tembladera del ganado ovino y caprino representan
las prionopatías animales más importantes. Desde el
punto de vista patológico estas enfermedades presentan una
combinación variable de pérdida neuronal, gliosis
(multiplicación de células no neuronales),
espongiosis (vacuolización del tejido cerebral) y
amiloidosis (depósitos extracelulares de la
proteína PrP).

Los priones son agentes patógenos con
características únicas derivadas de su especial
naturaleza, y que se enumeran a continuación: Son agentes
transmisibles no convencionales, carentes de ácidos
nucleicos; el único componente conocido es una
proteína endógena incorrectamente plegada (la
PrPSc); presentan una gran resistencia a la mayoría de los
procedimientos de desinfección tradicionales; producen una
respuesta inmune e inflamatoria casi inexistente; en tejidos
accesibles (sangre, orina) se encuentran en muy baja
concentración; su distribución en distintos tejidos
es irregular, expresándose principalmente en el Sistema
Nervioso Central y en el tejido linforreticular; finalmente, las
enfermedades causadas por estos agentes tienen largos periodos de
incubación.

Según su etiología (causa u origen), las
EET pueden clasificarse en tres categorías:
esporádicas, hereditarias y adquiridas. Las
prionopatías humanas adquiridas incluyen la ECJ
iatrogénica (medicamentosa), el kuru y la variante de la
ECJ (vECJ). Los casos esporádicos de ECJ ocurren en todos
los países con una distribución homogénea y
una incidencia de aproximadamente entre uno y dos casos por
millón de habitantes y año. Alrededor del 15 % de
los casos de EET humanas son de carácter hereditario y
están asociados a mutaciones en el gen que codifica para
la proteína del prión (PrNP).

La vECJ se caracteriza por presentar síntomas
iniciales psiquiátricos o sensitivos (dolor o
anomalías en la sensibilidad) y posterior aparición
de un cuadro neurológico. Aunque los síntomas
psiquiátricos que manifiestan estos pacientes son muy
heterogéneos, la gran mayoría de ellos presentan
depresión, ideas delirantes y/o alucinaciones.
Posteriormente, se instauran síntomas que incluyen ataxia
(perturbación funcional del sistema nervioso, como en el
caso de los movimientos inconexos), movimientos involuntarios
(corea, mioclonias, etc.) y alteraciones cognitivas, y los
pacientes evolucionan negativamente en sus déficits
neurológicos estableciéndose una demencia. En las
fases finales se da con frecuencia la aparición de mutismo
acinético (silencio impuesto por la cesación de los
movimientos). Los síntomas neurológicos claros
suelen aparecer aproximadamente a los 6 meses del comienzo
clínico de la enfermedad.

Debido al riesgo de transmisión de la enfermedad
por productos sanguíneos, la política seguida
actualmente por muchos gobiernos es tomar medidas para minimizar
el peligro. Por ejemplo, se han impuesto criterios de
exclusión de donantes de sangre por historia familiar de
ECJ. Además, con el fin de evitar la posible
transmisión de la ECJ, la OMS y la Comunidad Europea
recomiendan eliminar de la donación de sangre
y de la donación de tejidos y órganos a los
enfermos de ECJ, a las personas con historia familiar de ECJ y a
los que hubieran recibido implantes de duramadre biológica
o de córnea u hormonas hipofisarias de origen
humano.

En cuanto a la vECJ, como medida de precaución,
tanto la Agencia Europea de Evaluación de Medicamentos
como por la FDA, recomiendan la retirada del mercado de cualquier
lote de hemoderivados cuando un donante que haya contribuido al
volumen de plasma empleado en su fabricación sea
posteriormente diagnosticado de la vECJ. En la UE incluso se ha
recomendado no emplear para la fabricación de
hemoderivados plasma procedente de zonas en las que haya habido
acumulación de casos de vECJ (verbigracia: Reino Unido).
Por su parte, en Reino Unido toda la sangre y hemoderivados
utilizados son importados.

Así, pues, las enfermedades priónicas son
procesos neurodegenerativos producidos por el metabolismo
aberrante de una proteína priónica, que afectan a
seres humanos y animales durante un período de
incubación prolongado, con carácter transmisible y
evolución clínica fatal (muerte inexorable, tras un
progresivo decaimiento psicofísico extremadamente
lamentable). Entre sus manifestaciones clínicas
sobresalen: demencia, ataxia (desorden, irregularidad y
perturbación de las funciones del sistema nervioso),
insomnio abrumador, paraplejías (parálisis de la
mitad inferior del cuerpo), parestesias (sensaciones o conjuntos
de sensaciones irregulares, especialmente hormigueo,
adormecimiento o ardor en la piel) y conductas anormales. El
principal hallazgo anatomopatológico es el aspecto
espongiforme (de esponja) del cerebro de animales y personas
infectados, causado por la acumulación de las
proteínas priónicas en las neuronas, donde forman
placas amiloides. No hay tratamiento que cure, mejore o controle
los síntomas y signos de estas afecciones, por lo cual
existen al respecto numerosas interrogantes y opiniones
controvertidas en la comunidad científica
mundial.

El ejemplo de las enfermedades priónicas denota
cómo un metafenómeno (correspondiente al conjunto
de manifestaciones clínicas de la enfermedad) puede
adquirir macroscópicamente unas características
sumamente llamativas (una enfermedad espantosa y mortal), lo cual
no obsta para que su soporte microscópico sea
verdaderamente minúsculo (la breve anomalía en la
estructura terciaria de la proteína priónica). La
ciencia médica está repleta de esta clase de
metafenómenos, y da la impresión de que la vejez y
la muerte humanas (así como la de los animales y plantas)
también son metafenómenos cuyo germen
microscópico posee características extremadamente
sutiles y esquivas además de ser posiblemente
multifactorial. Según la acertada exégesis de las
sagradas escrituras realizada por la Sociedad Watchtower Bible
And Tract en sus publicaciones, parece que ni siquiera las
criaturas inteligentes sobrehumanas en general (los llamados
"ángeles"), cuyo conocimiento técnico de la
realidad debe sobrepasar por mucho al humano, son capaces de
desentrañar las causas de la muerte antrópica al
grado de poder eliminarlas; de hecho, la Watchtower ha
suministrado base bíblica para pensar que estas criaturas
(salvo un pequeño número de ellas, que constituye
un grupo especial de 144.001 individuos de nueva
incorporación) también son intrínsecamente
mortales, por lo que dependen del Creador para perpetuar sus
vidas.

Pero no es sólo en el ámbito
biológico en donde tienen lugar estos metafenómenos
con base microscópica infinitesimal, sino también,
al parecer, en todo el universo material que nos alberga, y
más allá. El mismo discurrir del tiempo parece ser
un metafenómeno macroscópico, sostenido por un
enrevesado soporte termodinámico y termoestadístico
denominado "entropía". Y seguramente en el universo
angélico o espiritual (que es muy anterior a nuestro
universo material y posiblemente secretor de éste)
también el metafenómeno "tiempo" se hace sentir en
la vida de las criaturas que allí se encuentran, lo cual
nos permite atisbar que sus cuerpos son estructuras
energéticas bastante complejas, tal vez "orquestadas"
sobre un "orfeón" de perturbaciones en otro "medio", el
cual subyace a nuestro hipotético "campo cuántico
unificado" (de ahí la aducida conexión entre el
"universo material" y el "mundo espiritual").

Conclusión

Después de esta consideración y tras
atisbar el formidable e infinito grado de complejidad de la
realidad sobre la que domina el Altísimo,
haciéndolo de una manera sorprendentemente bondadosa y
magistral, no podemos menos que estremecernos ante las resonantes
alabanzas de las criaturas del universo espiritual más
allá del nuestro, quienes saben mejor que nosotros
cuál es la sublime eminencia del Para mas infonnaci6n,
contactese via email con:
eettiicc@yahpo.es(12-12-2014) 53.

Creador: ''Grondes y maravillosas son tus obras, Jehov6.
Dios, el Todopoderoso. Justos y verdaderos son tus caminos,
Rey de Ia eternidod. C:.Quien no te temer6.
verdaderamente, Jehov6., y glorificar6. tu nom­ bre, porque
solo tu eres leal? Porque todas las naciones vendr6.n y adorar6.n
delante de ti, porque tus justos decretos hon sido
monifestados" (Apocalipsis 15: 3 y 4).

Autor:

Jesús Castro