Indice
1.
Aminoácidos.
2. Proteínas.
3. Especificidad.
4. Bibliografía
Se hablara ahora de las propiedades físicas y
químicas de los aminoácidos, ya que estos
constituyen el alfabeto de la estructura de
las proteínas y determinan muchas propiedades importantes
de las proteínas.
H
R-C- COOH
NH2
Ésta es la estructura general de los 20
aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las
proteínas, llamados también aminoácidos
corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como
denominadores comunes un grupo
carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el
átomo
de carbono .
Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas
laterales distintivas, llamados grupos
R.
Se han propuesto varios métodos
para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus
grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de
los grupos R. Existen cuatro clases principales:
- Grupos R no polares o
hidrofóbicos. - Polares, pero sin carga.
- Grupos R con carga positiva y
- Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que
es la zona del pH intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante
símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado
también un conjunto de símbolos de una letra para
facilitar la comparación de las secuencias
aminoácidas de las proteína
homólogas.
– Aminoácidos con grupos R no polares o
hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o
hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la
leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina,
el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son
menos solubles en el agua que
los aminoácidos con grupos R polares. El menos
hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la
alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza
entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R
polares.
– Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en
el agua que los
aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos
funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de
hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la
treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la
aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la
cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a
veces se clasifica como una aminoácido no polar. La
cistina y la tirosina poseen las funciones mas
polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e
hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más
fácilmente protones por ionización que los grupos R
de otros aminoácidos de esta clase.
– Aminoácidos con grupos R cargados
positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga
positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono.
Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina.
Esta última tiene propiedades límite. A pH 6
más del 50 % de las moléculas de la histidina,
poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10
% de las moléculas poseen carga positiva.
– Aminoácidos con grupos R cargados
negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos
aspártico
y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo
carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado
negativamente a pH 6 y 7.
– Características de los
aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros;
cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua;
con actividad óptica
y con un comportamiento
anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de
desviar el plano de luz polarizada
que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es
debida a la asimetría del carbono
,
ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales
diferentes. Esta propiedad hace
clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian
el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros
(-) si lo desvian hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en
disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH
es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o
como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar
iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma
dipolar neutra (igual número de cargas positivas que
negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad
en agua de un aminoácido es mínima en su punto
isoeléctrico.
–
Péptidos y Enlace
peptídico.
Los péptidos
son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces
químicos de tipo amídico a los que se denomina
Enlace Peptídico. Así pues, para formar
péptidos los aminoácidos se van enlazando entre
sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para
denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de
aminoácidos es menor 10.
- Dipéptidos.- si el nº de
aminoácidos es 2. - Tripéptidos.- si el nº de
aminoácidos es 3. - Tetrapéptidos.- si el nº de
aminoácidos es 4. - etc…
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.-
si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir,
convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el
extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando
por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo
carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del
péptido, formado por una unidad de seis átomos
(-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que
varía de unos péptidos a otros, y por
extensión, de unas proteinas a otras, es el número,
la naturaleza y
el orden o secuencia de sus aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece
entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el
grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una
molécula de agua.
Por otra parte, el carácter
parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un
mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez
e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya
composición elemental se encuentran siempre presentes
carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno. La mayoría de ellas también
incluye en su composición al azufre y en algunas se
observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc,
molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos
químicos que constituyen a las proteínas se
encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que
son los aminoácidos, que unidos entre si integran una
estructura polimérica; las proteínas son
fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que
están constituidas únicamente por
aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las
que tienen en su composición otras moléculas
diferentes además de aminoácidos.
– Estructura de las proteínas.
La
organización de una proteína viene definida por
cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
El primer nivel estructural que se puede delimitar en una
proteína, está constituido tanto por el
número y la variedad de aminoácidos que entran en
su composición, como por el orden también llamado
secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena
polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus
grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama
estructura primaria.
El segundo nivel estructural se refiere a la relación
espacial que guarda un aminoácido con respecto al que le
sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en
algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de
éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos
se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A
este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos
tipos de estructura secundaria:
- la a(alfa)-hélice
- la conformación beta
1. Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se
debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre
el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.
2. En esta disposición los aas. no forman una
hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la
seda o fibroína.
El tercer nivel estructural se refiere a la relación
espacial que guardan entre sí las diferentes zonas o
áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una
proteína. A este nivel se le llama estructura terciaria.
En una proteína compuesta de una sola cadena
polipeptídica, el nivel máximo de
estructuración corresponde precisamente a su estructura
terciaria. Cuando se trata de una proteína
oligomérica, que es aquel tipo de proteína que esta
compuesta de más de una cadena polipeptídica, se
puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a ala manera
en que cada cadena polipeptídica en la proteína se
arregla en el espacio en relación con las otras cadena
polipeptídicas que la constituyen. A este nivel
estructural se le llama estructura cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular. Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua y
así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales. Esta conformación
globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces:
- el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tiene azufre. - los puentes de hidrógeno
- los puentes eléctricos
- las interacciones hifrófobas.
– Desnaturalización.
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su
actividad biológica dentro de una fluctuación muy
limitada de temperatura y
de pH. La exposición
de proteínas solubles o globulares a pH extremos o a
temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio
conocido como desnaturalización, el efecto más
visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad.
Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto
peptídico de las proteínas no se rompen durante
este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la
conclusión de que la estructura primaria permanece
intacta. La mayoría de las proteínas globulares
experimentan el proceso de
desnaturalización cuando se calientan por encima de
60°-70° C. La formación de un coágulo
insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo
común de desnaturalización térmica. La
consecuencia más significativa de la
desnaturalización es que las proteínas pierden su
actividad biológica característica, por ejemplo, al
calentar las enzimas se suele
perder su capacidad catalítica.
La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la
estructura nativa plegada característica de la cadena
polipeptídica de las moléculas de las
proteínas globulares. Cuando la agitación
térmica provoca que la estructura nativa plegada se
desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente
ondulada, la proteína pierde su actividad
biológica.
La especificidad se refiere a su función;
cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función.
Estructura Primaria
Estructuras Secundarias
Estructura Terciaria
Estructura cuaternaria.
Bioquímica
Lehninger L. Albert
Segunda edición.
Ediciones Omega
Barcelona 1990
Bioquímica
Peña Díaz Antonio et. All.
Segunda edición
Editorial Limusa
México
1990
Página de Internet
www.um.es
Universidad de Medicina
Autor:
Alfonso Hernández