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Proteínas

Enviado por marvincs1



Indice
1. Las Proteínas
2. Las Enzimas

1. Las Proteínas

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen más de el 50 % de su peso seco.
Cada proteína tiene funciones diferentes dentro de la célula. Además la mayor parte dela información genética transmitida por las proteínas.
Las proteínas son verdaderas macromoléculas que alcanzan dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La estructura de tamaño micelar con cargas eléctricas en su superficie les confiere propiedades de absorción.
Las macromoléculas proteínicas en ocasiones están compuestas por una sola cadena polipeptídica; en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando la proteína esta formada por varias cadenas polipeptídicas que pueden o no ser idénticas entre sí, reciben el nombre de oligoméricas.
Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis µ -aminoácidos.
Existen 20 µ -aminoácidos, como sillares para la formación de proteínas, enlazados por uniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptídico.

Composición de las proteínas
Todas las proteínas contienen :

  • Carbono
  • Hidrógeno
  • Nitrógeno
  • Oxígeno

Y otros elementos tales como :

  • Azufre
  • Hierro
  • Fósforo
  • Cinc

Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su :

  • Composición
  • Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en :

  • Proteínas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.
  • Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético :

  • Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
  • Metaloproteínas (Metal)
  • Fosfoproteínas (Fosfato)
  • Glucoproteínas (Glucosa)

Según su conformación, las proteínas pueden clasificarse en :

  • Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constituídas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas).

Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluídas. Ej : (colágeno, µ -queratina, elastina).

  • Proteínas Globulares : Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.

Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas)
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinógeno).

Estructura de las proteínas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico.
Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el espacio.
Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc)
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas asociadas a otras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformación cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carácter óptimo.

Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en la estructura de la proteína que traen como resultado una alteración o desaparición de sus funciones.
Este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos cómo : el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos cómo : ácidos, bases, sustancias con actividad detergente.
Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrígeno, generando la exposición de estos.
Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones cómo : viscocidad, velocidad de difusión y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la proteína. Todo depende de el grado de ruptura generado en los enlaces.

Funciones de las proteínas
- Funciones Específicas :
- Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones.

La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa.
- Almacenamiento de aminoácidos, cómo elementos nutritivos :

Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.
- Transporte de moléculas específicas : Seroalbúmina, Lipoproteínas, Hemogloibina.
- Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraños que puedan dañarlo.
- Estructuración : Forman la masa principal de los tejidos.
- Funciones no Específicas (por ser generales) :

  • Amortiguadora
  • Energética
  • Oncótica
  • Funciones Hereditarias

Hidrólisis de las proteínas
La hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas en a -aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :

  • Hidrolisis ácida : Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
  • Hidrolisis básica : Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).
  • Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.

2. Las Enzimas

Sustancias que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Activadores : Son iones que aceleran la velocidad de un reacción, y a menudo son indispensables para que se realice una función enzimática. Frecuentemente son cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.
Inhibidores : Son sustancias que disminuyen la velocidad de una reacción que es catalizada por enzimas.
Moduladores : Son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas con característica de cooperatividad funcional; en las condiciones de la vida de la célula influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Pudiendo ser positivos si estimulan la velocidad de la reacción y negativos si la inhiben.
Sitemas enzimáticos celulares
La complejidad de los sistemas enzimáticos celulares es muy variable; los más sencillos están formados por una apoenzima, un sustrato y un producto; algunos muy complejos son isoenzimas con varias moléculas proteícas que poseen dos sustratos, dos productos, un grupo prostético, una coenzima, un activador y diferentes moduladores, cada uno específico para cada un de las isoenzimas.

Tipos de enzimas

  1. Oxido-Reductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
  1. Oxido-Reductasas : Enzimas relacionadas con las oxidaciones y reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.

Tipos :

  • Deshidrogenasas y Oxidasas
  • Peroxidasas
  • Hidroxilasas
  1. Transferasas : Catalizan el traspaso de grupos químicos, a exclusión de hidrógeno; entre dos sustratos. Forman parte de este grupo numerosas enzimas que reciben nombres especiales: Transaminasas, Transacetilasas, Quinasas, etc.

Tipos :

  • Metiltransferasas
  • Aciltransferasas
  • Glucosiltransferasas
  • Enzimas que hacen la transferencia de grupos nitrogenados.
  • Enzimas que transportan grupos fosfatos.
  1. Hidrolasas : Es un grupo muy numeroso que comprende cerca de 200 enzimas. Poseen en común la capacidad de introducir los elementos del agua (H+ y OH-), en el sustrato atacado produciendo así una hidrólisis.

Tipos :

  • Lipasa
  • Glucosa-6-fosfatasa
  • a -amilasa
  • Tripsina
  • Ureasa
  • ATPasa
  • Carboxipeptiodasa A
  1. Liasas : Grupo de enzimas que catalizan la participación reversible de grupos químicos que son desprendidos de sus sustratos por mecanismos en los que interviene la hidrolisis.

Tipos :

  • Pivurato descarboxilasa
  • Aldolasa
  • Enzima condensante, sintetizada del citrato
  • Fumarasa
  • Citrato deshidratasa, aconitasa
  1. Isomerasas : Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.

Tipos :

  • Lactato racemasa
  • Ribulosa fosfato epimerasa
  • Maleato epimerasa
  • Triosa fosfato isomerasa
  • Glucosa fosfato isomerasa

 

 

 

 

 

 

Autor:


Marvin Chávez

 


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