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Enzimas reguladoras o enzimas alostéricas

Enviado por mireya



  1. Enzimas alostéricas
  2. Enzimas reguladoras
  3. Generalidades
  4. Características
  5. Mecanismos de actividad reguladora de las enzimas alostéricas
  6. Conclusión
  7. Bibliografía

 Enzimas alostéricas

El modelo de Michaelis-Menten ayudó mucho al desarrollo de la química de las enzimas gracias a su simplicidad y aplicabilidad. Sin embargo, este modelo no explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas. Un grupo de enzimas que no obedecen la cinética de Michaelis-Menten son las enzimas alostéricas, estas enzimas tienen varias subunidades y varios sitios activos.

En las enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula. Un posible resultado de esta interacción entre subunidades es que la unión del sustrato resulte cooperativo, es decir que la unión del sustrato en un sitio activo facilita la unión de los otros sustratos en los sitios activos vecinos.

Además la actividad de una enzima alostérica puede ser alterada por moléculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la proteína que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. Así, las propiedades catalíticas de las enzimas alostéricas pueden ajustarse para cumplir con las demandas inmediatas de la célula. Debido a ello las enzimas alostéricas son los puntos clave de regulación de las vías metabólicas.

Las enzimas reguladas por modificaciones no-covalentes son llamadas de alostéricas. Las mismas son encontradas en casi todas las vías metabólicas y generalmente está catalizando una reacción irreversible localizada en el inicio de la vía. En cuanto a su estructura, son oligoméricas o sea compuestas de varías cadenas polipeptídicas, cada una con una casa de campo activa. La conexión del substrato a la casa de campo activa de una de las subunidades afecta la conformación de las demás, facilitando la conexión de los demás substratos a casas de campo activas.

Las enzimas alostéricas son sensibles reguladores del metabolismo, porque al se conecten la determinados metabolitos celulares su actividad sufre grandes alteraciones. Estos metabolitos también pueden ser llamados de efetuadores o moduladores alostéricos, y pueden ser positivos (aumento de la velocidad de reacción) o negativos (reducción de la velocidad de reacción) de acuerdo con su efecto. Por lo tanto el moduladores alostéricos pueden tutear tanto como inhibidores como activadores de la reacción enzimática.

En la mayoría de las vías metabólicas es común que el producto final tuteé como modulador alostérico negativo de la enzima que cataliza las primeras reacciones de la vía. Por lo tanto cuando la concentración de este producto queda aumentada él va a actuar como un inhibidor alostérico, disminuyendo la velocidad de la vía y su propia producción. Este mecanismo es denominado inhibición por retroalimentación o feedback. Si el producto final comience a ser consumido y consecuentemente su concentración disminuya él va a dejar de inhibir la vía, haciendo con eso que la vía haya su velocidad aumentada.

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Alostérica

La mayoría de las enzimas alostéricas son proteínas con varias subunidades. La unión del sustrato a un protómero en una enzima alostérica afecta a las propiedades de unión de los protómeros adyacentes. La actividad de las enzimas alostéricas se ve afectada por moléculas efectoras que se unen a otros lugares denominados lugares alostéricos o reguladores. Las enzimas alostéricas generalmente catalizan pasos reguladores clave de las rutas bioquímicas.

Enzimas reguladoras

Son catalizadores biológicos, que además de las propiedades que caracterizan a las enzimas, presentan características que le confieren papeles reguladores del metabolismo. Existen dos tipos:

  • Las enzimas alostéricas y

  • Las enzimas moduladas covalentemente.

  • Enzimas alostéricas.

La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un metabólito específico a un centro de la proteína, diferente al centro catalítico.

Generalidades

1:- Existen sistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la secuencia.

2:- Esta inhibición se asigna como inhibición por el producto final, inhibición feed-back o retroinhibición. Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostéricas, propuesto por J. Monod, et al.

3:- Presentan un sitio diferente al centro activo, al que se une reversiblemente y en forma no covalente al efector o modulador.

4:- El centro alostérico es específico para la unión del modulador.

5:- Las enzimas pueden ser reguladas por moduladores positivos, que aumentan su actividad catalítica y moduladores negativos que la disminuyen. Ej: L-isoleucina es un modulador (-) para la treonin-deshidratasa.

6:- Cuando la enzima presenta un modulador específico es monovalente y cuando hay más de uno, polivalente.

7:- Dos o más sistemas multienzimáticos, pueden estar conectados por una o más enzimas polivalentes, formando una red de control.

8:- Son enzimas oligoméricas, es decir, constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. Son inestables a 0ºC y estables a temperatura ambiente.

9:- La inhibición producida por el modulador negativo no se ajusta a las inhibiciones conocidas y muestra una dependencia atípica de la Ve. Inicial de la reacción, no cumpliendo con la teoría de Michaelis-Menten.

Reacción determinante.

Se asigna a la primera etapa en una secuencia de reacciones multienzimáticas, que es irreversible en condiciones intracelulares. Constituye una estrategia de la célula para regular una ruta metabólica, desde la etapa inicial y así lograr la máxima economía de metabólitos.

Control de las enzimas alostéricas.

Las enzimas alostéricas muestran dos tipos de control diferentes: Heterotrópico y homotrópico, según la naturaleza del modulador.

  • Enzimas homotrópicas.

El sustrato actúa, también como modulador. Estas enzimas contienen dos o más centros de unión para el sustrato. La modulación dependerá de cuántos sean los centros del sustrato que están ocupados.

  • Enzimas heterotrópicas.

Son estimuladas o inhibidas por un modulador diferente a la del sustrato.

Cinética de las enzimas alostéricas.

Su comportamiento cinético esta alterado por las variaciones de la concentración del modulador alostérico. Las enzimas homotrópicas muestran una curva sigmoidal en las gráficas de velocidad de Michaelis - Menten. La curva sigmoidal implica que la unión de la primera molécula de sustrato con la enzima intensifica la unión de las moléculas de S subsiguientes a los otros centros activos.

Características

1:- Un modulador negativo, producirá un incremento en la Km aparente y el modulador positivo un descenso de ésta.

2:- Un modulador negativo baja la Ve de reacción a una concentración de sustrato saturante y constante. Mientras que el modulador positivo producirá un incremento en la Ve.

3:- Las enzimas alostéricas que responden a moduladores (+) y (-) con cambio de la Km aparente, se asignan como enzimas K y las que afectan la Vmax, como enzimas M.

4:- Una enzima alostérica puede perder su regulación por los moduladores, sin afectar su actividad catalítica. Proceso llamado desensibilización de la enzima. En estas condiciones la enzima se comporta según la cinética descrita por Michaelis-Menten.

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Ejemplo enzima alostérica.

La más estudiada es la Aspartato-transcarbamilasa, conocida como ATCasa, que cataliza la reacción:Carbamil fosfato + L-aspartato --------------------------------------> N-carbamil-L-aspartato + PPiQue corresponde a la etapa inicial de la biosíntesis del nucleótido de pirimidina (CTP). El CTP, producto final actúa como modulador negativo de la ATCasa. Un modulador positivo de esta enzima es el ATP, que invierte el efecto inhibidor del CTP.

Mecanismos de actividad reguladora de las enzimas alostéricas

Estudia los mecanismos moleculares mediante los cuales la unión del modulador al centro regulador puede, alterar la actividad del centro catalítico. Esta explicación se ha obtenido de los estudios con la hemoglobina, a través de dos modelos: Secuencial y el de Simetría.

Modelo de simetría.

Modelo propuesto por J. Monod et al. Establece que la unión de la primera molécula de sustrato incrementa la tendencia de las restantes subunidades a experimentar transición a la forma de elevada afinidad, a través de un efecto de todo o nada. Hallándose todas las subunidades en estado de baja o elevada afinidad.

Modelo secuencial.

Modelo propuesto por D.E. Koshland. Aplicable a las enzimas alostéricas que poseen multiples subunidades y que se suponen que existen en dos conformaciones diferentes, donde cada una puede experimentar cambios secuenciales individuales en su conformación entre los extremos de todo o nada. Pueden existir diversos estados de conformación intermedios, cada uno con su propia actividad catalítica intrínseca. Este modelo propone una sintonización más fina de la actividad de la enzima alostérica.

Conclusión

Una enzima alostérica es una enzima cuya actividad está regulada mediante un centro alostérico, que es un sitio, distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador (llamado regulador alostérico) de manera reversible y no covalente. La unión de este regulador modifica la estructura tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio activo, por lo que aumenta o disminuye su actividad, según el caso.

El alosterismo es una de las principales formas de regulación en la célula debido a que puede producir cambios rápidos y fácilmente reversibles en la actividad de las enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato de la enzima (lo que puede ayudar a conectar vías metabólicas). Muchos fármacos actúan uniéndose al sitio alostérico de las enzimas, como los inhibidores de transcriptasa inversa no nucleósidos.

Bibliografía

 

 

Autor:

Asneydi Madrigal Castro

SEP SES DEGEST

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE JIQUILPAN

Monografias.com

Trabajo de investigación bibliográfica de cinética química y biológica

MIREYA

Martes 18 de Mayo del 2010


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