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Aminoácidos esenciales




  1. Introducción
  2. Desarrollo
  3. Reacciones de los aminoácidos
  4. Conclusiones
  5. Recomendaciones
  6. Bibliografía

Introducción

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Los aminoácidos son compuestos orgánicos formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre, constituyendo la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humanoque se combinan para formar proteínaslas cuales son pilares fundamentales de la vida, y una base importante para el crecimiento y desarrollo de órganos y tejidos. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos para:

  • Descomponer los alimentos.

  • Crecer.

  • Reparar tejidos corporales.

  • Llevar a cabo muchas otras funciones

El organismo necesita aminoácidos como elementos de construcción y se sabe que un aporte insuficiente de los mismos se asocia a dificultades en el crecimiento, especialmente del tejido muscular, así como a trastornos de la salud...

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas, es decir las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos entrelazados entre sí. Básicamente contienen carbono, hidrógeno y nitrógeno.?Han sido identificados 20 aminoácidos necesarios para el crecimiento y metabolismo humanos. De estos 20 aminoácidos, 11 para los niños y 12 para los adultos se consideran no esenciales, pues son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos. Los 8-9 restantes se denominan aminoácidos esenciales, el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación cotidiana (1).

Desarrollo

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (-COOH)., un grupo amino (-NH2), un hidrógeno (H) y la cadena lateral (R):

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"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Técnicamente hablando, se les denomina a-aminoácidos, debido a que poseen un grupo amino (–NH2) primario y un grupo carboxilo (–COOH) como sustituyentes en el mismo átomo de carbono, con excepción de la prolina. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético (2).

Los aminoácidos varían sus propiedades físico-químicas considerablemente, tales como: polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, tamaño, flexibilidad de su conformación, capacidad para establecer enlaces entrecruzados, capacidad para formar enlaces de hidrógeno y reactividad química. Estas diversas características, muchas de las cuales están interrelacionadas, son responsables en gran parte del amplio abanico de propiedades que exhiben las proteínas (3).

Entre las propiedades de los aminoácidos están:

  • Ácido-básicas.

Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

  • Ópticas.

Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa.

  • Químicas.

  • Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.

  • Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

  • Las que afectan al grupo R.

Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzimapiridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

  • La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un a-cetoácido.

  • La descarboxilación

  • La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma. Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado. Los aminoácidos a pH ácido se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH básico se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ión dipolar o zwitterión.

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Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes:

  • 1. Según las propiedades de su cadena lateral

  • A.A. con cadena lateral catiónica (Básicos)

  • A.A. con cadena lateral aniónica (Ácidos)

  • A.A. con cadena lateral neutra polar

  • A.A. con cadena lateral no polar

  • 2. Según la naturaleza de su cadena lateral:

  • Alifáticos

  • Aromáticos

  • Heterocíclicos

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  • 3. Según la vía de obtención:

  • Esenciales (los que necesitan ser ingeridos por el cuerpo)

  • No esenciales (los que pueden ser sintetizados por el cuerpo)

Aunque es muy difícil marcar una línea de separación neta entre los aminoácidos esenciales y los no esenciales, este carácter de indispensable para la vida del hombre y de algunos animales, no resulta tan sobresaliente en la bioquímica vegetal, producto de que las plantas pueden formar sus propios aminoácidos a partir de los nutrientes inorgánicos (2)

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de obtención de estos aminoácidos en los organismos sea a través de la ingestión directa de alimentos en la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. No obstante, la ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido, limitando así el desarrollo del organismo, de ahí que los llamados esenciales sean:

•    Isoleucina (Ile)•    Leucina(Leu)•    Lisina(Lys)•    Metionina (Met)•    Fenilalanina (Phe)•    Treonina(Thr)•    Triptofano (Trp)•    Valina,(Val)•    Histidina (en niños)(His) *

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

  • Alanina (Ala)

  • Arginina (Arg)

  • Prolina (Pro)

  • Glicina (Gly)

  • Serina (Ser)

  • Cisteína (Cys) **

  • Asparagina (Asn)

  • Glutamina (Gln)

  • Tirosina (Tyr) **

  • Ácido aspártico (Asp)

  • Ácido glutámico (Glu)

*Aminoácidos esenciales sólo para los niños. ** Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades específicas).

La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido.?

A las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales se las denomina completas y en general se encuentran en alimentos tales como carnes, huevos, lácteos y derivados.

Las proteínas de vegetales y cereales se denominan incompletas ya que no aportan al organismo todos los aminoácidos esenciales. Este concepto es particularmente importante en individuos vegetarianos.

FENILALANINA(2,4)

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La fenilalanina (Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico), es uno de los aminoácidos esenciales para humanos. La cadena lateral característica de su estructura contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos.

Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), y también como parte de muchos psicoactivos. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.

Se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzimafenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es también el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina

La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo, se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromático no es edulcorante por sí mismo, necesita estar unido al ácido aspártico para este cometido.

La fenilalanina es parte de la composición del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietéticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonúricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina.

Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes analgésicos endógenos.

La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

La enfermedadgenéticafenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterinareductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metabólica alterna hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan oligofreniafenilpirúvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20.

Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes cálculos renales.

HISTIDINA(2,4)

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La histidina,(Ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico). Es uno de los 22 aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas genéticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Su cadena lateral está cargada positivamente (aminoácido básico) a valores de pH fisiológico.

De los veinte alfa-aminoácidos, únicamente la histidina (con un pkH=6) ioniza dentro de la escala de pH fisiológicos. A un pH de 6, su grupo lateral imidazolsólo está cargado en un 50% lo que hace que la histidina sea neutra en un extremo básico del espectro de pH fisiológico. Este hecho tiene como consecuencia que las cadenas laterales de la histidina participen en las reacciones catalíticas de las enzimas.

Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado son ricos en histidina. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilación. La histamina es una sustancia liberada por las células del sistema inmune durante una reacción alérgica. Participa también en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas.

El aminoácido tiene un pKa de 6,5. Esto significa que, pequeñas variaciones del pH fisiológico cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6, el anillo imidazol está mayoritariamente protonación, con carga positiva. El anillo imidazol es también Hidrocarburo aromático.

Durante la catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un protón de la serina, tironina y cisteína, por eso forma parte del centro catalítico de determinados enzimas.

En lo que respecta a su papel en la molécula de hemoglobina, el quinto ligando del hemoFe(II) es HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II) está posicionado 0,22 Å fuera del plano del hemo del lado de la histidina proximal y, además, está coordinado por oxígeno. La histidina distal (distante) se une mediante un puente de hidrógeno al oxígeno. En la hemoglobina la sexta posición del ligando Fe (II) se movió hasta un punto de 0,55 Å fuera del plano del hemo.

Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la conversión de la histidina en glutamato es más complicada respecto a la del resto de aminoácidos que se degradan mediante esta reacción. Se desamina de forma no oxidativa, luego se hidrata y su anillo imizol se cliva para formar N-formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere el tetrahidrofolato para formar ácido glutámico y N5-formimino-tetrahidrofolato.

Al remover el grupo Ácido carboxílico de la histidina, por la enzima histidina descarboxilasa la convierte a histamina, una importante sustancia fisiológica que se encuentra libremente presente en el intestino y en los gránulos basófilos de las células del Sistema fagocítico mononuclear.

La histamina es un poderoso vasodilatador, y está involucrado en reacciones alérgicas, como la urticaria e inflamación. La histamina también estimula la secreción de pepsina y ácido clorhídrico por el estómago.

La histidina se encuentra elevada en plasma y cerebro durante deficiencias de proteínas y también en algunas condiciones patológicas, lo que dirige la posibilidad de provocar efectos directos en funciones del sistema nervioso central.

Este aminoácido es vital para nuestro organismo ya que su descarboxilación permite su transformación en histamina, por lo que es utilizada en el tratamiento de la artritis reumatoide (inflamación y falta de movilidad), enfermedades alérgicas, úlceras y anemia.

En combinación con la hormona de crecimiento y otros aminoácidos, contribuye a la reparación de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular . En el sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las neuronas y utilizada como neuromodulador.

Fuera del sistema nervioso es un mediador de medios fisiológicos. La deficiencia de histidina puede causar problemas en la audición. También se sabe que la histidina ayuda en la desintoxicación de metales pesados, ayuda en el tratamiento de la impotencia y la frigidez, mejora la respuesta inmunitaria, ayuda a evitar los vómitos en el embarazo.

Es importante también en el mantenimiento de las vainas de mielina que rodean los axones neuronales. Es necesaria también tanto para la producción de glóbulos rojos como blancos en la sangre, protege al organismo de los daños por radiación y reduce la presión arterial.

LISINA(2,4)

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La Lisina (Ácido 2,6-diaminohexanoico), es un aminoácido componente de las proteínas sintetizadas por los seres vivos, Actúa químicamente como una base, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en puentes de hidrógeno y como base general en catálisis.

Suele ser más abundante en las proteínas animales que en las vegetales. Los cereales contienen muy poca lisina, pero la carne, el pescado, el huevo y las leguminosas son fuente importante de esta sustancia.

Al no ser sintetizada en el organismo de los animales existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este aminoácido. La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a través del ácido diaminopimélico, y la segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el ácido a-aminoadípico. En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de ácido aspártico,

La lisina se metaboliza en los mamíferos para dar acetil-CoA, a través de una transaminación inicial con a-cetoglutarato. La degradación bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina, a través de un proceso de descarboxilación.

Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. En cantidades mínimas se encuentra en todos los cereales (gramíneas), pero es muy abundante en las legumbres. Son buenas fuentes de lisina aquellos alimentos ricos en proteína: carnes (específicamente las carnes rojas, la de puerco y la de ave), queso (en particular el parmesano), algunos pescados (bacalao y sardinas) y huevos.

La L-lisina es un elemento necesario para la construcción de todas las proteínas del organismo. Desempeña un papel central en la absorción del calcio; en la construcción de las proteínas musculares; en la recuperación de las intervenciones quirúrgicas o de las lesiones deportivas, y en la producción de hormonas, enzimas y anticuerpos.

Se ha sugerido que la lisina puede ser benéfica para aquellas personas que presentan infecciones con herpes simple (5). Sin embargo, hacen falta más estudios para corroborar esta afirmación. Existen conjugados de lisina que resultan prometedores para el tratamiento del cáncer, pues al parecer provocan que las células cancerosas se autodestruyan cuando el fármaco se utiliza en combinación con el uso de fototerapia, sin dañar a las células no cancerosas (6).

Ingerida con L-carnitina, ayuda a que la carnitina disminuya notablemente los niveles de colesterol en la sangre. Se dice también que la lisina ayuda al desarrollo mental, por lo que es bueno comenzar desde niño a consumir lisina. Por supuesto, a través de una prescripción médica. Igualmente, estimula la liberación de la hormona del crecimiento. Esto ha hecho que se utilice, sola o combinada con otros aminoácidos, en niños para estimular el crecimiento y en ancianos para retrasar el envejecimiento.

Su deficiencia provoca náusea, vómito, mareos, anemia y retraso en el crecimiento de los niños. Existe un trastorno causado por la deficiencia de una enzima necesaria para utilizar la lisina (lo que origina altas concentraciones en la sangre) provocando náusea y vómito; su consecuencia más grave es el retraso mental. En su tratamiento es necesario limitar el consumo de proteínas.

Para muchas especies animales de importancia zootécnica la lisina es un aminoácido esencial limitante. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de alimentos para ganado se emplea el concepto de "aminoácido limitante" para incorporar la cantidad correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos disponibles y el posible empleo de lisina sintética. Esto último es común y muy económico de hacer en la alimentación de los cerdos y otras especies de interés zootécnico. El Objetivo es optimizar el crecimiento del ganado.

En el caso de la nutrición del ganado lechero la lisina es también limitante junto con la metionina, pero no se puede emplear lisina sintética directamente debido a que la fermentación microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin embargo existen ya opciones de productos comerciales con una protección química que impide dicha degradación, aunque el empleo económico de dicha alternativa es aún disputable.

Un detalle interesante es que casi ningún animal puede sintetizar la Lisina.

TRIPTÓFANO(2,4)

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El Tiptófano (Ácido 2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico), es un aminoácido esencial en la nutriciónhumana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Es esencial para promover la liberación del neurotransmisorserotonina, involucrado en la regulación del sueño y el placer.

Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dátiles, las semillas de sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes y la espirulina. Las personas que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptófano así como aquellas personas sometidas a altos niveles de estrés. Para un buen metabolismo del triptófano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.

El triptófano ayuda a que el organismo elabore sus propias proteínas, es esencial para que el cerebro segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral (potente vasoconstrictor que desempeña un papel importante en la función cerebral, nerviosa, gástrica y del peristaltismo intestinal); favorece el sueño, ya que la serotonina es precursora de la hormonamelatonina, vital para regular el ciclo diario de sueño-vigilia. En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina, cuyo efecto tranquilizante actúa con un ansiolítico.

El triptófano es muy útil en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptófano ayuda a que la serotonina controle el apetito evitando así la típica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el día.

Al actuar sobre el estrés nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso. Forma parte del sistema inmunológico. El triptófano tiene una utilización terapéutica en las clínicas de del sueño gracias a su capacidad relajante que ayuda a aliviar el insomnio, aunque no parece disminuir la angustia o la ansiedad; también se dice que es auxiliar en el tratamiento de la migraña.

Ayuda a la formación de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos de triptófano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina. Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que si no, actúa como simple aminoácido o proteína, pero no efectúa su función beneficiosa sobre el sistema nervioso.

El triptófano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de un médico especialista.

METIONINA(2,4)

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La metionina (Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico),es uno de los aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre. Es intermediario en la biosíntesis de la cisteína, carnitina, taurina, lecitina, fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis.

Este aminoácido es usado también por las plantas en la síntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un único codón (AUG) del código genético, (el otro es el triptófano que está codificado por UGG). El codón AUG es también el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciación de la traducción de una proteína desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en la posición de la archea durante la traducción, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales.

Como aminoácido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o proteínas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una vía que utiliza tanto ácido aspártico como cisteína. Primero, el ácido aspártico se convierte, via la ß-aspartilo-semialdehído, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocisteína. Posteriormente va la metilación del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina-?-sintetasa y la cistationina-ß-sintetasa requieren Piridoxil-5"-fosfato como cofactor, mientras que la metiltransferasahomocisteína requiere de Vitamina B12 como cofactor.

A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aun así todavía se puede utilizar en una gran variedad de vías biomédicas:

  • Generación de la homocisteína

  • La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa. SAM sirve como donante de metiles en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocisteína (SAH).

  • La adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a homocisteína. Hay dos destinos de la homocisteína, puede ser la regeneración de la metionina o para formar cisteína

La metionina puede ser regenerada a través de la vía de la homocisteína, participando la metionina sintetasa. También puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía de la metionina en la que la enzima beatina-homocisteínametiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5% de todas las proteínas solubles en el hígado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la emtionina y la homocisteína aún mayor que la metionina sintetasa.

La metionina está implicada en la biosíntesis de etileno,[7] la nicotianamina,[8] las salinosporamidas[9] y varios glucosinolatos[10] tales como la sinigrina, la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el sulforrafano[11]

En las semillas de sésamo podemos encontrar níveles bastante altos de metionina, al igual que en nueces brasileñas, pescado , carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas contienen metionina, sólo en pequeñas cantidades. La mayoría de legumbres, tienen una cantidad muy baja de metionina.

La metionina racémica suele añadirse como ingrediente a la comida para mascotas.

Cada día son más los estudios que muestran que la restricción en el consumo de metionina puede incrementar el período de vida de algunos animales. En 2005, un estudio mostró que la restricción en el consumo de metionina sin restricción de energía en los roedores, aumenta la duración de su vida.

Conclusiones

Aproximadamente el 75% del peso seco de las células del cuerpo corresponde a aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques constructores de las proteínas. Las proteínas además de servir como componentes estructurales y ser necesarias para el crecimiento muscular, participan en muchas otras funciones: enzimas, hormonas, transporte de moléculas y muchas más. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo. El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.

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Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día.

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Si bien es posible obtener los aminoácidos esenciales a partir de una dieta balanceada, su utilización puede estar comprometida por diferentes factores.Las proteínas para transformarse en elementos utilizables deben ser correctamente digeridas y absorbidas y como producto final muchas veces la cantidad que efectivamente resulta disponible, no es la adecuada. Por lo tanto debería consumirse una cantidad superior de proteínas y si no es posible, es imprescindible la suplencia con aminoácidos.

En ciertas enfermedades tales como trastornos renales que cursan con una gran pérdida de proteínas y aminoácidos, o en infecciones generalizadas o en individuos que están sometidos a un gran stress, la suplencia será efectiva ya que permite aportar adecuadamente la cantidad necesaria individualizando los aminoácidos que más se necesitan.

Suplementar implica agregar una sustancia a nuestra alimentación con la finalidad de llevar a esta a niveles óptimos. Esta circunstancia es válida cuando por alguna causa (mayor demanda o requerimiento aumentado, deficiente absorción, excesiva pérdida) la dieta diaria no alcanza a cubrir nuestras necesidades. Bajo ningún concepto un suplemento remplazara a una alimentación natural, sino que, de alguna manera, la completara, para que el organismo pueda hacer frente eficazmente a las demandas requeridas diarias.

Recomendaciones

Evite el consumo de suplementos de aminoácidos, ya que su aporte adecuado se obtiene con una dieta suficiente en proteínas. Un consumo excesivo puede provocar trastornos al hígado, los riñones y la salud en general; recuerde que esta información sólo tiene el objetivo de informarle cuál es la importante función que cumplen los aminoácidos en el organismo.

Indiscutiblemente, la mejor fuente se encuentra en los alimentos frescos y naturales

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Bibliografía

  • Vickery H.B., "The history of the discovery of the amino acids. A review of amino acids discovered since 1931 as components of native proteins", Adv. Protein Chem., 26,pp 81-171 (1972).

  • Wikipedia

  • Jakubke H.D., and Jeschkeit H., "Amino acids, Peptides and Proteins", Wiley Co., pp15-37 (1977)

  • MedLine Plus "Enciclopedia médica en español". Consultado el 28 de mayo de 2011

  • Eck, J. C.; Marvel, C. S. "dl-Lysine Hydrochlorides" Organic Syntheses, http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV2P0374.pdf. Consultado el 28 de mayo de 2011

  • Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger,"Principles of Biochemistry", 3a. ed. Worth Publishing: New York, 2000

  • http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html . Consultado el 8 de junio de 2011

  • http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/nicotian.html . Consultado el 8 de junio de 2011

  • Yolande A. Chan,Angela M. Podevels,Brian M. Kevanya, Michael G., "Biosynthesis of polyketide synthase extender units". Natural Product Reports26: pp. 103. (2009).

  • http://www.plantphysiol.org/cgi/reprint/86/2/319.pdf . Consultado el 8 de junio de 2011

  • National Nutrient Database for Standard Reference, U.S. Department of Agriculture, http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/,.Consultado el 28 de mayo de 2011

  • Fürst P, Stehle P. "What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans?" Journal of Nutrition 134 (6 Suppl): pp. 1558S–1565S. http://jn.nutrition.org/cgi/content/full/134/6/1558S.

  • Reeds PJ. "Dispensable and indispensable amino acids for humans". J. Nutr. 130 (7): pp. 1835S–40S.

  • Trumbo P, Schlicker S, Yates AA, Poos M; Food and Nutrition Board of the Institute of Medicine, The National Academies. Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein and amino acids. J Am Diet Assoc. 2002; 102(11):1621-1630.

  • Escott-Stump S, eds. Nutrition and Diagnosis-Related Care. 6th ed. PhiladelphiaPa: Lippincott Williams &Wilkins; (2008).

 

 

Autor:

Adriana L. Rodríguez Rodríguez

Annia M. García Fundora

Galina Morales Torres

 

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UNIVERSIDAD DE GRANMA

FACULTAD DE CIENCIAS TÉCNICA

CENTRO DE ESTUDIO DE QUÍMICA APLICADA

"Año del 54 aniversario del triunfo de la Revolución"

2012


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