Introducción
Los aminoácidos son compuestos orgánicos
formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S)
Azufre, constituyendo la única fuente aprovechable de
nitrógeno para el ser humanoque se combinan para formar
proteínaslas cuales son pilares fundamentales de la vida,
y una base importante para el crecimiento y desarrollo de
órganos y tejidos. Cuando las proteínas se digieren
o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo
humano requiere de muchos para:
Descomponer los alimentos.
Crecer.
Reparar tejidos corporales.
Llevar a cabo muchas otras funciones
El organismo necesita aminoácidos como elementos
de construcción y se sabe que un aporte insuficiente de
los mismos se asocia a dificultades en el crecimiento,
especialmente del tejido muscular, así como a trastornos
de la salud…
Los aminoácidos son las unidades estructurales de
las proteínas, es decir las proteínas están
formadas por cadenas de aminoácidos entrelazados entre
sí. Básicamente contienen carbono, hidrógeno
y nitrógeno.?Han sido identificados 20 aminoácidos
necesarios para el crecimiento y metabolismo humanos. De estos 20
aminoácidos, 11 para los niños y 12 para los
adultos se consideran no esenciales, pues son aquellos que
nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es
imprescindible obtenerlos de los alimentos. Los 8-9 restantes se
denominan aminoácidos esenciales, el cuerpo humano no los
sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra
alimentación cotidiana (1).
Desarrollo
La estructura general de un aminoácido se
establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un
grupo carboxilo (-COOH)., un grupo amino (-NH2), un
hidrógeno (H) y la cadena lateral
(R):
"R" representa la cadena lateral,
específica para cada aminoácido.
Todos los aminoácidos componentes de las
proteínas son alfa-aminoácidos.
Técnicamente hablando, se les denomina
a-aminoácidos, debido a que poseen un grupo amino
(–NH2) primario y un grupo carboxilo (–COOH) como
sustituyentes en el mismo átomo de carbono, con
excepción de la prolina. Por lo tanto, están
formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un
grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la identidad
y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen
cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte
de las proteínas y tienen codones específicos en el
código genético (2).
Los aminoácidos varían sus propiedades
físico-químicas considerablemente, tales como:
polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, tamaño,
flexibilidad de su conformación, capacidad para establecer
enlaces entrecruzados, capacidad para formar enlaces de
hidrógeno y reactividad química. Estas diversas
características, muchas de las cuales están
interrelacionadas, son responsables en gran parte del amplio
abanico de propiedades que exhiben las proteínas
(3).
Entre las propiedades de los
aminoácidos están:
Ácido-básicas.
Cualquier aminoácido puede comportarse como
ácido y como base, se denominan sustancias
anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta
cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su
carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los
aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen
el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad
óptica. Un aminoácido puede en principio existir en
sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y
otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos
posibles formas enantioméricas de cada aminoácido
se denominan configuración D o L dependiendo de la
orientación relativa en el espacio de los 4 grupos
distintos unidos al carbono alfa.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo,
como la descarboxilación, etc.Las que afectan al grupo amino, como la
desaminación.Las que afectan al grupo R.
Reacciones de los
aminoácidos
En los aminoácidos hay tres reacciones
principales que se inician cuando un aminoácido se une con
el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De
ahí en adelante la transformación depende de las
enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzimapiridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan
pueden ser:
La transaminación (transaminasa): Necesita la
participación de un a-cetoácido.La descarboxilación
La racemización: Es la conversión de
un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las
proteínas de los eucariotas (animales, plantas,
hongos…) los aminoácidos están presentes
únicamente en la forma estructural levógira
(L), en las bacterias podemos encontrar
D-aminoácidos.
La unión de varios aminoácidos da lugar a
cadenas llamadas polipéptidos o simplemente
péptidos, que se denominan proteínas cuando la
cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la
masa molecular total supera las 5.000 uma. Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son
grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la
célula prácticamente ningún
aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado. Los aminoácidos a pH ácido se
encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con
carga positiva), y a pH básico se encuentran en su forma
aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH
específico para cada aminoácido, donde la carga
positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el
conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.
En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en
su forma de ión dipolar o
zwitterión.
Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes:
1. Según las propiedades de
su cadena lateral
A.A. con cadena lateral
catiónica (Básicos)A.A. con cadena lateral aniónica
(Ácidos)A.A. con cadena lateral neutra
polarA.A. con cadena lateral no
polar
2. Según la naturaleza de
su cadena lateral:
Alifáticos
Aromáticos
Heterocíclicos
3. Según la vía de
obtención:
Esenciales (los que necesitan ser
ingeridos por el cuerpo)No esenciales (los que pueden ser
sintetizados por el cuerpo)
Aunque es muy difícil marcar una línea de
separación neta entre los aminoácidos esenciales y
los no esenciales, este carácter de indispensable para la
vida del hombre y de algunos animales, no resulta tan
sobresaliente en la bioquímica vegetal, producto de que
las plantas pueden formar sus propios aminoácidos a partir
de los nutrientes inorgánicos (2)
Los aminoácidos esenciales son aquellos
que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo.
Esto implica que la única fuente de obtención de
estos aminoácidos en los organismos sea a través de
la ingestión directa de alimentos en la dieta. Las rutas
para la obtención de los aminoácidos esenciales
suelen ser largas y energéticamente costosas. No obstante,
la ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide
la formación de la proteína que lo contiene y por
lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido,
limitando así el desarrollo del organismo, de ahí
que los llamados esenciales sean:
• Isoleucina
(Ile)• Leucina(Leu)•
Lisina(Lys)• Metionina
(Met)• Fenilalanina
(Phe)• Treonina(Thr)•
Triptofano (Trp)•
Valina,(Val)• Histidina (en
niños)(His) *
A los aminoácidos que pueden ser
sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y
son:
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys) **
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr) **
Ácido glutámico
(Glu)
*Aminoácidos esenciales sólo
para los niños. ** Aminoácidos semiesenciales (Los
necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades
específicas).
La ausencia de uno de estos aminoácidos
esenciales impide la formación de la proteína que
lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser
mantenido.?
A las proteínas que contienen todos los
aminoácidos esenciales se las denomina completas y en
general se encuentran en alimentos tales como carnes, huevos,
lácteos y derivados.
Las proteínas de vegetales y
cereales se denominan incompletas ya que no aportan al organismo
todos los aminoácidos esenciales. Este concepto es
particularmente importante en individuos vegetarianos.
FENILALANINA(2,4)
La fenilalanina (Ácido
2-amino-3-fenilpropanoico), es uno de los aminoácidos
esenciales para humanos. La cadena lateral característica
de su estructura contiene un anillo bencénico, y es por
tanto uno de los aminoácidos aromáticos.
Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina
(LFA), y también como parte de muchos psicoactivos. Por
otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de
neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina,
melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica
(ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.
Se puede transformar, por medio de una reacción
catalizada por la enzimafenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La
L-fenilalanina es también el precursor de las
catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la
norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la
que se forma tirosina
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos
ricos en proteínas; tanto de origen animal como la carne,
pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal
como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes,
soja; y dulces. Asimismo, se encuentra en muchas de las drogas
psicotrópicas usadas habitualmente. La fenilalanina,
debido a su anillo aromático no es edulcorante por
sí mismo, necesita estar unido al ácido
aspártico para este cometido.
La fenilalanina es parte de la composición del
aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en
alimentos dietéticos y es muy habitual en bebidas
refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por
embarazadas ni pacientes fenilcetonúricos. Debido a la
fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo
llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de
fenilalanina.
Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad
única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el
sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar
las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se
llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes
analgésicos endógenos.
La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el
dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas,
dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis.
Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
La enfermedadgenéticafenilcetonuria se debe a la
carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la
dihidropterinareductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la
fenilalanina se degrade en una ruta metabólica alterna
hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente
al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de
la acumulación de este neurotóxico causan
oligofreniafenilpirúvica, caracterizada por un cociente
intelectual inferior a 20.
Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina
puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa
orinas negruzcas y frecuentes cálculos renales.
HISTIDINA(2,4)
La histidina,(Ácido
2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico). Es uno de los 22
aminoácidos que forman parte de las proteínas
codificadas genéticamente. Se abrevia como His o H. Su
grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Su cadena
lateral está cargada positivamente (aminoácido
básico) a valores de pH fisiológico.
De los veinte alfa-aminoácidos, únicamente
la histidina (con un pkH=6) ioniza dentro de la escala de pH
fisiológicos. A un pH de 6, su grupo lateral
imidazolsólo está cargado en un 50% lo que hace que
la histidina sea neutra en un extremo básico del espectro
de pH fisiológico. Este hecho tiene como consecuencia que
las cadenas laterales de la histidina participen en las
reacciones catalíticas de las enzimas.
Los productos lácteos, la carne, el pollo y el
pescado son ricos en histidina. La histidina es un precursor de
la histamina, en la que se transforma mediante una
descarboxilación. La histamina es una sustancia liberada
por las células del sistema inmune durante una
reacción alérgica. Participa también en el
desarrollo y manutención de los tejidos sanos,
particularmente en la mielina que cubre las neuronas.
El aminoácido tiene un pKa de 6,5. Esto significa
que, pequeñas variaciones del pH fisiológico
cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6, el
anillo imidazol está mayoritariamente protonación,
con carga positiva. El anillo imidazol es también
Hidrocarburo aromático.
Durante la catálisis, el nitrógeno
básico de la histidina es capaz de captar un protón
de la serina, tironina y cisteína, por eso forma parte del
centro catalítico de determinados enzimas.
En lo que respecta a su papel en la molécula de
hemoglobina, el quinto ligando del hemoFe(II) es HisF8, la
histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II)
está posicionado 0,22 Å fuera del plano del hemo del
lado de la histidina proximal y, además, está
coordinado por oxígeno. La histidina distal (distante) se
une mediante un puente de hidrógeno al oxígeno. En
la hemoglobina la sexta posición del ligando Fe (II) se
movió hasta un punto de 0,55 Å fuera del plano del
hemo.
Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la
conversión de la histidina en glutamato es más
complicada respecto a la del resto de aminoácidos que se
degradan mediante esta reacción. Se desamina de forma no
oxidativa, luego se hidrata y su anillo imizol se cliva para
formar N-formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere
el tetrahidrofolato para formar ácido glutámico y
N5-formimino-tetrahidrofolato.
Al remover el grupo Ácido carboxílico de
la histidina, por la enzima histidina descarboxilasa la convierte
a histamina, una importante sustancia fisiológica que se
encuentra libremente presente en el intestino y en los
gránulos basófilos de las células del
Sistema fagocítico mononuclear.
La histamina es un poderoso vasodilatador, y está
involucrado en reacciones alérgicas, como la urticaria e
inflamación. La histamina también estimula la
secreción de pepsina y ácido clorhídrico por
el estómago.
La histidina se encuentra elevada en plasma y cerebro
durante deficiencias de proteínas y también en
algunas condiciones patológicas, lo que dirige la
posibilidad de provocar efectos directos en funciones del sistema
nervioso central.
Este aminoácido es vital para nuestro organismo
ya que su descarboxilación permite su
transformación en histamina, por lo que es utilizada en el
tratamiento de la artritis reumatoide (inflamación y falta
de movilidad), enfermedades alérgicas, úlceras y
anemia.
En combinación con la hormona de crecimiento y
otros aminoácidos, contribuye a la reparación de
los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular . En el
sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las
neuronas y utilizada como neuromodulador.
Fuera del sistema nervioso es un mediador de medios
fisiológicos. La deficiencia de histidina puede causar
problemas en la audición. También se sabe que la
histidina ayuda en la desintoxicación de metales pesados,
ayuda en el tratamiento de la impotencia y la frigidez, mejora la
respuesta inmunitaria, ayuda a evitar los vómitos en el
embarazo.
Es importante también en el mantenimiento de las
vainas de mielina que rodean los axones neuronales. Es necesaria
también tanto para la producción de glóbulos
rojos como blancos en la sangre, protege al organismo de los
daños por radiación y reduce la presión
arterial.
LISINA(2,4)
La Lisina (Ácido 2,6-diaminohexanoico), es un
aminoácido componente de las proteínas sintetizadas
por los seres vivos, Actúa químicamente como una
base, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable
que a menudo participa en puentes de hidrógeno y como base
general en catálisis.
Suele ser más abundante en las proteínas
animales que en las vegetales. Los cereales contienen muy poca
lisina, pero la carne, el pescado, el huevo y las leguminosas son
fuente importante de esta sustancia.
Al no ser sintetizada en el organismo de los animales
existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este
aminoácido. La primera se lleva a cabo en bacterias y
plantas superiores, a través del ácido
diaminopimélico, y la segunda en la mayor parte de hongos
superiores, mediante el ácido a-aminoadípico. En
las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a
partir de ácido aspártico,
La lisina se metaboliza en los mamíferos para dar
acetil-CoA, a través de una transaminación inicial
con a-cetoglutarato. La degradación bacteriana de la
lisina da como resultado cadaverina, a través de un
proceso de descarboxilación.
Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g
al día. En cantidades mínimas se encuentra en todos
los cereales (gramíneas), pero es muy abundante en las
legumbres. Son buenas fuentes de lisina aquellos alimentos ricos
en proteína: carnes (específicamente las carnes
rojas, la de puerco y la de ave), queso (en particular el
parmesano), algunos pescados (bacalao y sardinas) y
huevos.
La L-lisina es un elemento necesario para la
construcción de todas las proteínas del organismo.
Desempeña un papel central en la absorción del
calcio; en la construcción de las proteínas
musculares; en la recuperación de las intervenciones
quirúrgicas o de las lesiones deportivas, y en la
producción de hormonas, enzimas y anticuerpos.
Se ha sugerido que la lisina puede ser benéfica
para aquellas personas que presentan infecciones con herpes
simple (5). Sin embargo, hacen falta más estudios para
corroborar esta afirmación. Existen conjugados de lisina
que resultan prometedores para el tratamiento del cáncer,
pues al parecer provocan que las células cancerosas se
autodestruyan cuando el fármaco se utiliza en
combinación con el uso de fototerapia, sin dañar a
las células no cancerosas (6).
Ingerida con L-carnitina, ayuda a que la carnitina
disminuya notablemente los niveles de colesterol en la sangre. Se
dice también que la lisina ayuda al desarrollo mental, por
lo que es bueno comenzar desde niño a consumir lisina. Por
supuesto, a través de una prescripción
médica. Igualmente, estimula la liberación de la
hormona del crecimiento. Esto ha hecho que se utilice, sola o
combinada con otros aminoácidos, en niños para
estimular el crecimiento y en ancianos para retrasar el
envejecimiento.
Su deficiencia provoca náusea, vómito,
mareos, anemia y retraso en el crecimiento de los niños.
Existe un trastorno causado por la deficiencia de una enzima
necesaria para utilizar la lisina (lo que origina altas
concentraciones en la sangre) provocando náusea y
vómito; su consecuencia más grave es el retraso
mental. En su tratamiento es necesario limitar el consumo de
proteínas.
Para muchas especies animales de importancia
zootécnica la lisina es un aminoácido esencial
limitante. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de
alimentos para ganado se emplea el concepto de "aminoácido
limitante" para incorporar la cantidad correcta en la dieta en
base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos
disponibles y el posible empleo de lisina sintética. Esto
último es común y muy económico de hacer en
la alimentación de los cerdos y otras especies de
interés zootécnico. El Objetivo es optimizar el
crecimiento del ganado.
En el caso de la nutrición del ganado lechero la
lisina es también limitante junto con la metionina, pero
no se puede emplear lisina sintética directamente debido a
que la fermentación microbiana en el rumen la destruye
extensamente; sin embargo existen ya opciones de productos
comerciales con una protección química que impide
dicha degradación, aunque el empleo económico de
dicha alternativa es aún disputable.
Un detalle interesante es que casi ningún animal
puede sintetizar la Lisina.
TRIPTÓFANO(2,4)
El Tiptófano (Ácido
2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico), es un aminoácido
esencial en la nutriciónhumana. Es uno de los 20
aminoácidos incluidos en el código genético
(codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos
apolares, también llamados hidrófobos. Es esencial
para promover la liberación del neurotransmisorserotonina,
involucrado en la regulación del sueño y el
placer.
Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales,
el chocolate, la avena, los dátiles, las semillas de
sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de
calabaza, los cacahuetes y la espirulina. Las personas que no
ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de
triptófano así como aquellas personas sometidas a
altos niveles de estrés. Para un buen metabolismo del
triptófano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y
de magnesio.
El triptófano ayuda a que el organismo elabore
sus propias proteínas, es esencial para que el cerebro
segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral
(potente vasoconstrictor que desempeña un papel importante
en la función cerebral, nerviosa, gástrica y del
peristaltismo intestinal); favorece el sueño, ya que la
serotonina es precursora de la hormonamelatonina, vital para
regular el ciclo diario de sueño-vigilia. En algunos casos
se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina, cuyo
efecto tranquilizante actúa con un
ansiolítico.
El triptófano es muy útil en problemas de
obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por
ejemplo en bulimias). El triptófano ayuda a que la
serotonina controle el apetito evitando así la
típica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas
personas que no pueden dejar de comer todo el
día.
Al actuar sobre el estrés nos puede ayudar "de
rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona
acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso.
Forma parte del sistema inmunológico. El triptófano
tiene una utilización terapéutica en las
clínicas de del sueño gracias a su capacidad
relajante que ayuda a aliviar el insomnio, aunque no parece
disminuir la angustia o la ansiedad; también se dice que
es auxiliar en el tratamiento de la migraña.
Ayuda a la formación de vitamina B3 o niacina. De
hecho, con cada 60 miligramos de triptófano en la dieta,
nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina. Es muy importante tomarlo
media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que
si no, actúa como simple aminoácido o
proteína, pero no efectúa su función
beneficiosa sobre el sistema nervioso.
El triptófano no debe usarse junto con
medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el
consentimiento de un médico especialista.
METIONINA(2,4)
La metionina (Ácido
2-amino-4-metiltiobutanoico),es uno de los aminoácidos
proteinogénicos que contienen azufre. Es intermediario en
la biosíntesis de la cisteína, carnitina, taurina,
lecitina, fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en
la conversión de metionina pueden desembocar en
ateroesclerosis.
Este aminoácido es usado también por las
plantas en la síntesis del etileno. Este proceso es
conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La
metionina es uno de los dos aminoácidos codificados por un
único codón (AUG) del código
genético, (el otro es el triptófano que está
codificado por UGG). El codón AUG es también el
inicio del mensaje para el ribosoma que indica la
iniciación de la traducción de una proteína
desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en
la posición de la archea durante la traducción, a
pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones
postraduccionales.
Como aminoácido esencial la metionina no es
sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir
metionina o proteínas que la contengan. En las plantas y
los microorganismos, la metionina es sintetizada por una
vía que utiliza tanto ácido aspártico como
cisteína. Primero, el ácido aspártico se
convierte, via la ß-aspartilo-semialdehído, en
homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos.
La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras
esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es
clave para dar paso a la homocisteína. Posteriormente va
la metilación del grupo tiol a partir de fosfatos lo que
forma la metionina. Tanto la cistationina-?-sintetasa y la
cistationina-ß-sintetasa requieren Piridoxil-5"-fosfato
como cofactor, mientras que la
metiltransferasahomocisteína requiere de Vitamina B12 como
cofactor.
A pesar de que los mamíferos no pueden sintetizar
metionina, aun así todavía se puede utilizar en una
gran variedad de vías biomédicas:
Generación de la
homocisteínaLa metionina es convertida a S-adenosilmetionina
(SAM) por la metionina adenosiltransferasa. SAM sirve como
donante de metiles en muchas reacciones de transferencia de
metilos y es convertido en S-adenosilhomocisteína
(SAH).La adenocilhomocisteínasa convierte el SAH a
homocisteína. Hay dos destinos de la
homocisteína, puede ser la regeneración de la
metionina o para formar cisteína
La metionina puede ser regenerada a través de la
vía de la homocisteína, participando la metionina
sintetasa. También puede ser remetilado usando la betaina
glicina (NNN-trimetil glicina) a través de la vía
de la metionina en la que la enzima
beatina-homocisteínametiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT).
La BHMT representa un 1.5% de todas las proteínas solubles
en el hígado y evidencias recientes sugieren que puede
tener una gran influencia en la homeostasis de la emtionina y la
homocisteína aún mayor que la metionina
sintetasa.
La metionina está implicada en la
biosíntesis de etileno,[7] la nicotianamina,[8] las
salinosporamidas[9] y varios glucosinolatos[10] tales como la
sinigrina, la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina,
la glucoiberverina, la glucorrafanina y el
sulforrafano[11]
En las semillas de sésamo podemos encontrar
níveles bastante altos de metionina, al igual que en
nueces brasileñas, pescado , carne y otras semillas de
plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas
contienen metionina, sólo en pequeñas cantidades.
La mayoría de legumbres, tienen una cantidad muy baja de
metionina.
La metionina racémica suele añadirse como
ingrediente a la comida para mascotas.
Cada día son más los estudios que muestran
que la restricción en el consumo de metionina puede
incrementar el período de vida de algunos animales. En
2005, un estudio mostró que la restricción en el
consumo de metionina sin restricción de energía en
los roedores, aumenta la duración de su vida.
Conclusiones
Aproximadamente el 75% del peso seco de las
células del cuerpo corresponde a aminoácidos. Los
aminoácidos son los bloques constructores de las
proteínas. Las proteínas además de servir
como componentes estructurales y ser necesarias para el
crecimiento muscular, participan en muchas otras funciones:
enzimas, hormonas, transporte de moléculas y muchas
más. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos
20 aminoácidos forman los músculos,
tendones, órganos, glándulas, las uñas y el
pelo. El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de
todas las células dependen de ellos. Después del
agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de
nuestro cuerpo
Cuando un alimento contiene proteínas con todos
los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de
buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los
aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden
combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las
proteínas de legumbres con proteínas de cereales
para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra
nutrición diaria, sin que la calidad real de esta
nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos
los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los
lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la
quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los
aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y
habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní
(cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos
diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma
comida.
Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales
y no esenciales en cada comida, pero es importante lograr un
equilibrio de ellos durante todo el día.
Si bien es posible obtener los
aminoácidos esenciales a partir de una dieta balanceada,
su utilización puede estar comprometida por diferentes
factores.Las proteínas para transformarse en elementos
utilizables deben ser correctamente digeridas y absorbidas y como
producto final muchas veces la cantidad que efectivamente resulta
disponible, no es la adecuada. Por lo tanto debería
consumirse una cantidad superior de proteínas y si no es
posible, es imprescindible la suplencia con
aminoácidos.
En ciertas enfermedades tales como trastornos renales
que cursan con una gran pérdida de proteínas y
aminoácidos, o en infecciones generalizadas o en
individuos que están sometidos a un gran stress, la
suplencia será efectiva ya que permite aportar
adecuadamente la cantidad necesaria individualizando los
aminoácidos que más se necesitan.
Suplementar implica agregar una sustancia a nuestra
alimentación con la finalidad de llevar a esta a niveles
óptimos. Esta circunstancia es válida cuando por
alguna causa (mayor demanda o requerimiento aumentado, deficiente
absorción, excesiva pérdida) la dieta diaria no
alcanza a cubrir nuestras necesidades. Bajo ningún
concepto un suplemento remplazara a una alimentación
natural, sino que, de alguna manera, la completara, para que el
organismo pueda hacer frente eficazmente a las demandas
requeridas diarias.
Recomendaciones
Evite el consumo de suplementos de aminoácidos,
ya que su aporte adecuado se obtiene con una dieta suficiente en
proteínas. Un consumo excesivo puede provocar trastornos
al hígado, los riñones y la salud en general;
recuerde que esta información sólo tiene el
objetivo de informarle cuál es la importante
función que cumplen los aminoácidos en el
organismo.
Indiscutiblemente, la mejor fuente se encuentra en los
alimentos frescos y naturales
Bibliografía
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Autor:
Adriana L. Rodríguez
Rodríguez
Annia M. García
Fundora
Galina Morales Torres
UNIVERSIDAD DE GRANMA
FACULTAD DE CIENCIAS
TÉCNICA
CENTRO DE ESTUDIO DE QUÍMICA
APLICADA
"Año del 54 aniversario del
triunfo de la Revolución"
2012