Enzima Amilasa

1187 palabras 5 páginas
Objetivos de la práctica: * Comprobar la actividad catalítica de la amilasa en suero. * Aplicar la técnica de Caraway modificada en la cuantificación de amilasa en suero. * Analizar la importancia de la determinación de enzimas en el diagnostico clínico.
Reactivos:
* Sustrato reactivo de almidón pH 7.0 * Reactivo de yodo N/100= Reactivo de I2/IK= reactivo de lugol

Muestra biológica: * Suero

Material: * 2 frascos volumétricos de 50 mL * 1 pipeta serológica de 0.1 mL o 0.2 mL * 2 pipetas serológicas de 5 mL * 1 gotero

Equipo: * Centrifuga * Baño de María * Espectrofotómetro

Procedimiento: 1. Prepare dos frascos volumétricos de 50 mL y rotule adecuadamente problema y
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* Hidrolasa: catalizan la división hidrolitica de C-C, C-O, C-N y otros enlaces. * Liasas: catalizan las divisiones de C-C, C-O, C-N y otros enlaces mediante eliminación de átomos dejándolos con dobles enlaces. * Isomerasa: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molecula * Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas acopladas a Hidrolisis de ATP
Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por una enzima: * La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato. * El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción * Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y

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