Estructura y Conformación de Proteínas

1874 palabras 8 páginas
Cuestión 1 (1 punto)

a) El poliaspartato, o (Asp)n, forma hélices α en disoluciones acuosas a pH menor de 3; por encima de pH 5 adquiere una conformación extendida o al azar. Explicar este hecho.

Según los valores de pH del aspartato, este aminoácido desprotona su extremo carboxílico cuando se superan valores de 2.09 lo cual afecta a la cadena ya que habría alcanzado su punto isoeléctrico (carga=0), de manera que si no pierde su protón, no hay repulsión y es posible la formación de hélices alfa a pH menores de 3.
En el caso del pH 5, se da la conformación extendida o al azar ya que a pH superior 3.86 se desprotona el radical, de manera que la carga formal de la molécula es negativa y se repelen las moléculas hasta formar dicha
…ver más…

Si examinamos las estructuras de las secuencias, podemos observar aminoácidos apolares (Val e Ile) y aminoácidos aromáticos (Phe, Thr y Tyr) todos ellos hidrofóbicos y que ayudan a estabilizar la cadena a pesar de que Thr y Tyr tienen ligero carácter hidrofóbico.

Finalmente el giro β va desde Gly-Asp-Gly-Gly ya que coincide con la regla de Chou-Fasman (“Una secuencia de tetrapéptidos con Pα < 0,9 o Pt ≥ Pβ formará un giro”). Como vemos en la tabla, los cuatro aminoácidos tienen su Pα es menor 0,9 y sus Pt es mayor que Pβ, y además es un tetrapéptido. Otro factor que favorece el giro β es que está formado por muchas unidades de Gly, que ayudan a hacer giros cortos y cerrados. Los otros aminoácidos restantes quedarían sin predecir su estructura ya que no cumplen ninguna de las reglas propuestas por Chou-Fasman.

Cuestión 4 (5 puntos)

Elige la opción correcta para cada una de las siguientes afirmaciones, justificando tu respuesta:

1. Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta con relación a los dominios de una proteína:
a. Consisten en cadenas polipeptídicas separadas (subunidades)
b. Son ejemplos de motivos estructurales
c. Retienen su forma correcta aún cuando se separan del resto de la proteína
d. Son una forma de estructura secundaria
e. Se han encontrado solamente en proteínas

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