INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD DE LA UREASA ( E.C. 3.5.1.5) Y DEL SUCCINATO DESHIDROGENASA

2811 palabras 12 páginas
PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 03
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD DE LA UREASA ( E.C. 3.5.1.5) Y DEL SUCCINATO DESHIDROGENASA (E.C. 1.3.99.1)
I. INTRODUCCIÓN.
En la presente experiencia de práctica investigaremos la inhibición de la actividad enzimática por productos químicos específicos, los llamados Inhibidores. El inhibidor específico usado será bisulfato de sodio y el malonato. Se conoce que el bisulfito se combina con la ureasa inhibiendo la actividad enzimática de modo reversible.

Una molécula inhibidora afecta la actividad enzimática de dos modos: por Inhibición competitiva e inhibición no competitiva. La inhibición competitiva tiene lugar cuando una molécula que es estructuralmente similar al sustrato para una reacción particular
…ver más…
Observar y anotar los resultados según el color de cada un de los tubos.





IV. CUESTIONARIO.

1. ¿Qué se entiende por modificadores de la actividad enzimática?
MODIFICADORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Tipos:
a) Temperatura: Las enzimas son inactivadas por e calor a temperaturas de 50ªC-60ªC inactivan rápidamente la mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi todos los organismos resulten muertos a una exposición a temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su metabolismo.
Las Enzimas no son inactivadas por la congelación; las reacciones que producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal
b) Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o alcalinidad en el medio.
La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH óptimos cerca de la neutralidad, por lo que no actúan en medios ácidos ni alcalinos, los ácidos y bases enérgicos las inactivan irreversiblemente.
c) Concentración de Enzima, substrato y Cofactor: Si el…

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