Tutoria biologia

1620 palabras 7 páginas
Nerea Ferrando de Jorge, grupo 1B

1.Supón que estás comiendo una menestra de verduras. ¿Qué tipo de reacciones químicas han de ocurrir para que los aminoácidos componentes de las proteínas ingeridas se conviertan en nuevas proteínas de tu cuerpo?

Al comer una menestra de verduras, las proteínas de origen vegetal deben de ser absorbidas en el torrente sanguíneo y distribuirse a todos los tejidos para poder convertirse en nuevas proteínas de nuestro cuerpo.
Debido a su tamaño las proteínas no son absorbidas tal cual por el sistema digestivo, sino que se fraccionan mediante hidrólisis en sus unidades constituyentes más pequeñas, los aminoácidos. Esto ocurre porque al añadir agua, los enlaces peptídicos entre los aminoácidos de la
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Guías de estudio:
Principles of biology. Structure of nucleic acids. DNA and RNA form complex secondary structures.
Functions of nucleic acids. RNA has many roles.

Pregunta Avanzada: ¿Qué tipo de interacciones predominarán en la estabilización de la estructura tridimensional de las ribozimas? Compara con las observadas en proteínas.

Las enzimas son catalizadores orgánicos que aceleran las reacciones biológicas. Aunque la mayoría de las enzimas son proteínas, las moléculas del RNA, las ribozimas, también muestran actividad catalítica.
La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas proteicas es que los catalizadores d RNA están compuestos de nucleótidos mientras que las enzimas proteicas se componen de aminoácidos. Además, las ribozimas son mucho menos versátiles que las enzimas proteicas ya que realizan una serie más limitada de reacciones.

Guías de estudio:
Bases moleculares y celulares de la vida. 2.3. Un viaje por la célula: las biomoléculas en su contexto celular. 2.3.3. Las instrucciones genéticas de las células eucariota se encuentran en el núcleo y son ejecutadas por los ribosomas. Los ribosomas construyen las proteínas de las células.

3. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima no solo depende de la concentración del sustrato y de la afinidad intrínseca de la enzima por el sustrato, sino también de las condiciones fisicoquímicas del medio. La figura siguiente muestra la actividad relativa de la enzima

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