Monografias.com > Sin categoría
Descargar Imprimir Comentar Ver trabajos relacionados

COMPOSICION QUIMICA




Enviado por busy61



     

    Las proteínas
    son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en
    todas las células
    vivas: en la sangre, en la
    leche, en los
    huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos
    elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
    diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
    cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de
    nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la
    mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y
    hierro.

    Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la
    unión de ciertas sustancias más simples llamadas
    aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los
    nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
    animales
    herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre
    puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las
    proteínas de origen animal son de mayor valor
    nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los
    aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay
    nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las
    proteínas animales donde éstas se encuentran en
    mayor cantidad.

    El valor químico (o "puntuación química") de una
    proteína se define como el cociente entre los miligramos
    del aminoácido limitante existentes por gramo de la
    proteína en cuestión y los miligramos del mismo
    aminoácido por gramo de una proteína de referencia.
    El aminoácido limitante es aquel en el que el
    déficit es mayor comparado con la proteína de
    referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo,
    da un valor químico mas bajo. La "proteína de
    referencia" es una proteína teórica definida por la
    FAO con la composición adecuada para satisfacer
    correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
    proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las
    necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las
    proteínas de los cereales son en general severamente
    deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son
    en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las
    proteínas animales tienen en general composiciones mas
    próximas a la considerada ideal.

    El valor químico de una proteína no tiene
    en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la
    proteína o el hecho de que algunos aminoácidos
    pueden estar en formas químicas no utilizables.. Sin
    embargo, es el único fácilmente medible. Los otros
    parámetros utilizados para evaluar la calidad de una
    proteína (coeficiente de digestibilidad, valor
    biológico o utilización neta de proteína) se
    obtienen a partir de experimentos
    dietéticos con animales o con voluntarios
    humanos.

    En disolución acuosa, los aminoácidos
    muestran un comportamiento
    anfótero, es decir pueden ionizarse,
    dependiendo del pH, como un
    ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base ,
    los grupos -NH2
    captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como
    ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos
    se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar
    iónica llamada zwitterion

     

    CLASIFICACION Y
    ESTRUCTURA

    ESTRUCTURA

    La organización de una proteína viene
    definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
    primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
    estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
    informa de la disposición de la anterior en el
    espacio.

    ESTRUCTURA PRIMARIA

    La estructura primaria es la secuencia de aa. de la
    proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena
    polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran.
    La función
    de una proteína depende de su secuencia y de la forma que
    ésta adopte.

    ESTRUCTURA SECUNDARIA

    La estructura secundaria es la disposición de la
    secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida
    que van siendo enlazados durante la síntesis de
    proteínas
    y gracias a la capacidad de
    giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
    estable, la estructura secundaria.

    Existen dos tipos de estructura secundaria:

    la a(alfa)-hélice

    la conformación beta

    Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre
    sí misma la estructura primaria. Se debe a la
    formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
    un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
    le sigue.

    En esta disposición los aas. no forman una
    hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
    disposición en lámina plegada.

    Presentan esta estructura secundaria la queratina de la
    seda o fibroína.

    ESTRUCTURA TERCIARIA

    La estructura terciaria informa sobre la
    disposición de la estructura secundaria de un
    polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
    una conformación globular.

    En definitiva, es la estructura primaria la que
    determina cuál será la secundaria y por tanto la
    terciaria..

    Esta conformación globular facilita la
    solubilidad en agua y
    así realizar funciones
    de transporte
    , enzimáticas , hormonales, etc.

    Esta conformación globular se mantiene estable
    gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R
    de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
    enlaces:

    el puente disulfuro entre los radicales de
    aminoácidos que tiene azufre.

    los puentes de hidrógeno

    los puentes eléctricos

    las interacciones hifrófobas.

    ESTRUCTURA CUATERNARIA

    Esta estructura informa de la unión , mediante
    enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
    polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
    complejo proteico. Cada una de estas cadenas
    polipeptídicas recibe el nombre de
    protómero.

    El número de protómeros varía desde
    dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
    la hemoglobina, o muchos como la cápsida del
    virus de la
    poliomielitis, que consta de 60 unidades
    proteícas.

     

    CLASIFICACION

    Las proteínas poseen veinte aminoácidos,
    los cuales se clasifican en:
    Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina,
    triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina,
    hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,
    arginina, histidina, ácido aspártico
    y ácido glutámico.

    Según su
    composición

    pueden clasificarse en proteínas "simples"
    y proteínas "conjugadas".

    Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que
    al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos,
    mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son
    proteínas que al hidrolizarse producen también,
    además de los aminoácidos, otros componentes
    orgánicos o inorgánicos. La porción no
    protéica de una proteína conjugada se denomina
    "grupo
    prostético". Las proteínas cojugadas se
    subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus
    grupos prostéticos.

    La siguiete tabla muestra la
    clasificación completa.

     

    CONJUGADAS

    CONJUGADAS

    NOMBRE

    COMPONENTE NO PROTEICO

    Nucleoproteínas

    Acidos nucléicos

    Lipoproteínas

    Lípidos

    Fosfoproteínas

    Grupos fosfato

    Metaloproteínas

    Metales

    Glucoproteínas

    Monosacáridos

    Glucoproteínas

    Ribonucleasa

    Mucoproteínas

    Anticuerpos

    Hormona luteinizante

    Lipoproteínas

    De alta, baja y muy baja densidad, que
    transportan lípidos en
    la sangre.

    Nucleoproteínas

    Nucleosomas de la cromatina

    Ribosomas

    Cromoproteínas

    Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
    oxígeno

    Citocromos, que transportan electrones

    SIMPLES

    Globulares

    Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína
    (cebada)

    Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
    (arroz).

    Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
    ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
    (leche)

    Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
    tirotropina

    Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
    Transferasas…etc.

    Fibrosas

    Colágenos: en tejidos
    conjuntivos, cartilaginosos

    Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
    uñas, plumas, cuernos.

    Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

    Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
    insectos)

     

    Según su
    conformación

    Se entiende como conformación, la
    orientación tridimensional que adquieren los grupos
    característicos de una molécula en
    el espacio, en virtud de la libertad de
    giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos
    clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones
    características: "proteínas fibrosas" y
    "proteínas globulares".

    Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas
    polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta
    alineación puede producir dos macro-estructuras
    diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de
    varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del
    colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la
    segunda posibilidad es la formación de láminas como
    en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.

    Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al
    corte por lo que son los principales soportes estructurales de
    los tejidos; son insolubles en agua y en
    soluciones
    salinas diliudas y en general más resistentes a los
    factores que las desnaturalizan.

    Las proteínas globulares son conformaciones de
    cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en
    formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El
    resultado es una macro-estructura de tipo
    esférico.

    La mayoría de estas proteínas son solubles
    en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en
    el organismo. Las enzimas, cuyo
    papel es la
    catálisis de las reacciones bioquímicas, son
    proteínas globulares.

    Según su función

    La diversidad en las funciones de las proteínas
    en el organismo es quizá la más extensas que se
    pueda atribuir a una familia de
    biomoléculas.

    Enzimas: Son proteínas cuya
    función es la "catalisis de las reacciones
    bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy
    sencillas; otras requieren de la participación de
    verdaderos complejos multienzimáticos. El poder
    catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la
    velocidad de
    una reacción, al menos un millon de veces.

    Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas
    globulares y muchas de ellas son proteínas
    conjugadas.

    Proteínas de transporte:
    Muchos iones y moléculas específicas son
    transportados por proteínas específicas. Por
    ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una
    porción del gas
    carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En
    la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de
    proteínas que trasnportan electrones hasta el
    oxígeno en el proceso de
    respiración aeróbica.

    Proteínas del movimiento
    coordinado
    : El músculo está
    compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas
    tienen la capacidad de modificar su estructura en relación
    con cambios en el ambiente
    electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el
    efecto de una contracción muscular.

    Proteínas estructurales o de
    soporte
    : Las proteínas fibrosas como el
    colágeno y las a-queratinas constituyen la estructura de
    muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los
    huesos.

    Anticuerpos: Son proteínas
    altamenmte específicas que tienen la capacidad de
    identificar susustancias extrañas tale como los virus, las
    bacterias y
    las células de otros organismos.

    Proteoreceptores: Son
    proteínas que participan activamente en el proceso de
    recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la
    "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del
    ojo.

    Hormonas y Proteínas
    represoras
    : son proteínas que participan
    en la regulación de procesos
    metabólicos; las proteínas represoras son elementos
    importantes dentro del proceso de transmisión de la
    información genética
    en la bisíntesis de otras moléculas.

     

    FUNCIONES

    Las proteinas determinan la forma y la estructura de las
    células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
    funciones de las proteinas son específicas de cada una de
    ellas y permiten a las células mantener su integridad,
    defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y
    regular funciones, etc…Todas las proteinas realizan su
    función de la misma manera: por unión selectiva a
    moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras
    moléculas de la misma proteina para originar una
    estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a
    moléculas distintas: los anticuerpos a los
    antígenos específicos, la hemoglobina al
    oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de
    la expresión génica al ADN, las hormonas a sus
    receptores específicos, etc…

    A continuación se exponen algunos ejemplos de
    proteinas y las funciones que desempeñan:

    Función ESTRUCTURAL

    -Algunas proteinas constituyen estructuras
    celulares:

    Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas
    celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de
    sustancias.

    Las histonas, forman parte de los cromosomas que
    regulan la expresión de los genes.

    -Otras proteinas confieren elasticidad y
    resistencia a órganos y tejidos:

    El colágeno del tejido conjuntivo
    fibroso.

    La elastina del tejido conjuntivo
    elástico.

    La queratina de la epidermis.

    -Las arañas y los gusanos de seda segregan
    fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos
    de seda, respectivamente.

    Función ENZIMATICA

    -Las proteinas con función enzimática son
    las más numerosas y especializadas. Actúan como
    biocatalizadores de las reacciones
    químicas del metabolismo
    celular.

    Función HORMONAL

    -Algunas hormonas son de naturaleza protéica,
    como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de
    glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
    hipófisis como la del crecimiento o la
    adrenocorticotrópica (que regula la síntesis
    de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo
    del calcio).

    Función REGULADORA

    -Algunas proteinas regulan la expresión de
    ciertos genes y otras regulan la división celular (como la
    ciclina).

    Función HOMEOSTATICA

    -Algunas mantienen el equilibrio
    osmótico y actúan junto con otros sistemas
    amortiguadores para mantener constante el pH del medio
    interno.

    Función DEFENSIVA

    Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos
    frente a posibles antígenos.

    La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
    formación de coágulos sanguíneos para evitar
    hemorragias.

    Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
    mucosas.

    Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o
    venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones
    defensivas.

    Función de TRANSPORTE

    La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de
    los vertebrados.

    La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de
    los invertebrados.

    La mioglobina transporta oxígeno en los
    músculos.

    Las lipoproteinas transportan lípidos por la
    sangre.

    Los citocromos transportan electrones.

    Función CONTRACTIL

    La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
    responsables de la contracción muscular.

    La dineina está relacionada con el movimiento de
    cilios y flagelos.

    Función DE RESERVA

    La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina
    del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la
    reserva de aminoácidos para el desarrollo del
    embrión.

    La lactoalbúmina de la leche.

     

     

    METABOLISMO

    Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos
    normalmente, solamente una pequeña cantidad de componentes
    individuales.
    Agua , para compensar las pérdidas producidas por la
    evaporación, sobre todo a través de los pulmones, y
    como vehículo en la eliminación de solutos a
    través de la orina.
    Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad
    para compensar las pérdidas por evaporación y la
    otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse
    muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el sudor. Los
    alimentos
    preparados normalmente aportan algo mas de un
    litro, el agua
    metabólica (obtenida químicamente en la
    destrucción de los otros componentes de los alimentos)
    representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente
    como bebida.

    Necesitamos energia para
    dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y
    realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento
    se conoce con el nombre de
    "metabolismo basal"

    Metabolismo basal

    En este apartado se incluye una multitud de actividades,
    como, la sintesis de
    proteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al
    40 % de las necesidades) el transporte activo y la
    trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos del
    corazón
    y la respiración (alrededor del 10 %).

    Existen grandes diferencias en el consumo de
    energia por los distintos organos. El cerebro consume
    el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la
    masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 %
    respectivamente. La energia que una persona precisa
    para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del
    numero de celulas
    metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso.
    Por supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen
    la misma proporción de energia (el esqueleto y el tejido
    adiposo son poco activos
    metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera
    aproximación, pueden considerarse las necesidades
    energéticas de una persona no especialmente obesa como una
    función de su peso. La estimación que se utiliza
    generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal
    y por hora.

    Necesidades en función de la actividad. Estas
    necesidades son muy variables, en
    función
    de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un
    pequeño incremento de las necesidades correspondientes al
    metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete.
    Se ha determinado experimentalmente el gasto energético de
    casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida
    el consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los valores
    exactos dependen de las características de la persona
    (peso sobre todo, pero también sexo y
    edad).

    En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de
    estimaciones del consumo energético según la
    actividad:

    Actividad ligera:

    Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial
    normal, trabajo domestico, conducir un tractor.

    Actividad moderada:
    Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con
    azada.

    Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto
    Minería,jugar al futbol.

    Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto
    Cortar leña, Carrera.

    Las proteinas, los hidratos de carbono y los
    lípidos o grasas, además de otras funciones
    orgánicas, actúan como combustible productores de
    energia. Estos últimos tienen la tendencia de acumularse
    en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de
    energía son menores, lo que en definitiva causa la
    obesidad. Las
    grasas se queman muy lentamente en comparación con los
    hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa
    eliminación o que se metabolice adecuadamente.

    El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La
    exógena (alimentación) y la
    Endógena (metabolismo).

     

     

    DERIVADOS

    Proteínas citosólicas.

    Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia
    de proteínas. En él se distinguen:

    las proteínas fibrilares: son las que constituyen
    el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se
    encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas
    asociadas. Representan alrededor de un 25% de las
    proteínas totales de la neuronas.

    Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de
    las neuronas.

    Proteínas citosólicas

    Se forman en los poliribosomas libres o polisomas,
    ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas
    proteínas se une a los ribosomas. En relación a
    estas proteínas hay que considerar a otra proteína
    pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de
    lisina de las proteína para su posterior
    degradación.

    Proteínas nucleares y
    mitocondriales

    También se forman en los polirribosomas y luego
    son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde existen
    receptores específicos a los que se unen para incorporarse
    al organelo, por el proceso de traslocación. El
    mecanismo por el que se incorporan las proteínas
    después de su síntesis, es la importación
    post-transducción
    .

    Hay dos categorías de proteínas de
    membranas:

    1.- Las proteínas integrales: se incluyen
    en este grupo los receptores químicos de membrana (a
    neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están
    incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o
    están unidas covalentemente a otras moléculas que
    sí atraviesan la membrana. Una proteína que
    atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el
    espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las
    hay también del tipo II que son aquellas en que el
    grupo N-terminal se ubica en el citosol.

    2.- Las proteínas periféricas: se
    ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se
    unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la
    membrana o con las colas citosólicas de proteínas
    integrales o
    con otras proteínas periféricas (proteína
    básica de la mielina o complejos de
    proteínas).

    Las proteínas de la membrana plasmática y
    las de secreción se forman en los polirribosomas que se
    unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos
    constituyen un material de naturaleza basófila (se
    tiñen con colorantes básicos como el azul de
    toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al
    microscopioi óptico se han identificado como la substancia
    de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este
    sistema pasan al interior del retículo, ellas son
    modificadas por procesos que se inician el retículo y que
    continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en
    los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de
    secreción).

    Las proteínas que son componentes de las
    membranas abandonan el retículo en una variedad de
    vesículas. Además de las de secreción, son
    muy importantes para las neuronas, las vesículas
    sinápticas. A través de ambos tipos de
    vesículas las proteínas son enviadas al espacio
    extraneural por la vía constitutiva o la vía
    regulada.

     

    IMPORTANCIA EN EL
    ORGANISMO

    Debe aportarse en la alimentación diaria al menos
    0,8 gramos de proteínas por kg al día.

    Una capacidad inmune adecuada requiere de una
    alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en
    cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada
    estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como
    aminoácidos.

    Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras
    proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha
    cantidad.

    Existen aminoácidos indispensables para la
    salud dado que el
    organismo es incapaz de sintetizarlos si no se
    ingieren.

    Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como
    esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la
    óptima nutrición
    proteica.

    Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y
    lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).

    Los lácteos de
    vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi
    deficitarios en triptofano.
    El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas
    (porotos lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y
    metionina.

    El huevo es deficitario en metionina para el
    adulto.

    La mal nutrición provoca:

    Reducción de la competencia
    inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos
    y de glóbulos blancos disminuye.

    La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce
    considerablemente.

    La restrición proteica reduce la síntesis
    del antioxidante y protector más importante de nuestras
    células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una
    pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
    glutamato, la glicina y la cisteína.

    Su déficit reduce la capacidad de limpiar los
    productos de
    desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos
    Radicales Libres. Estos actúan prolongando el daño
    a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un
    cáncer, promovido por una infección de un virus,
    por ejemplo la hepatitis B o por
    la ingestión de productos químicos inductores o
    promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de
    hongos,
    etc.

    La falta de proteína produce vulnerabilidad a las
    infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el
    pulmón y en el intestino delgado.

    En ambos, la secreción continua de mucosidades
    permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas,
    entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de
    microrganismos infecciosos que pudieron entrar.

    Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y
    proteínas (glucoproteínas) es de secreción
    constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si
    este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos
    aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el
    mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra
    capacidad de defensa

     

     

    ALIMENTOS Y SU
    ACCION

    Las proteínas, desde las humanas hasta las que
    forman las bacterias
    unicelulares, son el resultado de las distintas
    combinaciones entre veinte aminoácidos
    distintos, compuestos a su vez por carbono,
    hidrógeno,
    oxígeno, nitrógeno
    y, a veces, azufre.
    En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen
    en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por
    enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino
    (NH2) y carboxilo (COOH). El número casi
    infinito de combinaciones en que se unen los aminoácidos y
    las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las
    hileras o cadenas polipeptídicas, permiten explicar la
    gran diversidad de funciones que estos compuestos
    desempeñan en los seres vivos.

    Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie
    necesita disponer de los veinte aminoácidos en ciertas
    proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus
    aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido
    de carbono y otros compuestos por medio de la fotosíntesis,
    casi todos los demás organismos sólo pueden
    sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos
    esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita
    incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para
    mantenerse sano: leucina,
    isoleucina,
    lisina,
    metionina,
    fenilalanina,
    treonina,
    triptófano
    y valina.
    Todos ellos se encuentran en las proteínas de las semillas
    vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y
    triptófano, los especialistas en nutrición
    humana
    aconsejan complementar la dieta vegetal
    con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y
    la leche, que contienen todos los aminoácidos
    esenciales.

    En general, en los países desarrollados se consumen
    proteínas animales en exceso, por lo que no existen
    carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El
    kwashiorkor,
    que afecta a los niños
    del África tropical, es una enfermedad por malnutrición,
    principalmente infantil, generada por una insuficiencia proteica
    grave. La ingesta de proteínas recomendada para los
    adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día; para
    los niños y lactantes que se encuentran en fase de
    crecimiento rápido, este valor debe multiplicarse por dos
    y por tres, respectivamente.

    Las proteinas son de difìcil asimilación y
    no generan energía inmediata. Su ingesta excesiva no
    está excenta de riesgos y tampoco
    es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es
    decir, no se saca nada con comerse una vaca en el
    almuerzo).

    Un deportista durante la fase de entrenamiento
    destruye sus tejidos. Para repararlos, debe ingerir un aporte
    mayor de proteínas (algo así como el 15% de la
    ración calórica diaria) y sobre todo a partir de
    alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos
    adicionales a los ya señalados son el atún, quesos,
    lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de
    soya.

    Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas
    proteinas, o nada, debido en parte porque los alimentos que las
    proveen son de difícil transporte (huevos), embalaje
    impropio (tarros) y de rápida descomposición
    (carnes).

    Principales fuentes de
    proteínas:

    Cereales (arroz, avena, maíz, trigo,
    etc..)

    Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas,
    etc..)

    Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)

    Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla,
    nueces, almendras, maní, etc..)

     

     

    PROPIEDADES

    Especificidad

    Las propiedades de las proteínas dependen de la
    estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los
    aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los
    que constituyen el centro activo; también de los
    aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son
    los que dan rigidez y forma a la proteína.

    Cada proteína tiene una conformación
    según su estructura primaria. Así, un
    pequeño cambio en la
    secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura
    primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la
    actividad biológica.

    Solubilidad

    Las proteínas globulares son solubles en agua,
    debido a que sus radicales polares o hidrófilos se
    sitúan hacia el exterior, formando puentes de
    hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de
    solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del
    tamaño, de la forma, de la disposición de los
    radicales y del pH.

    Desnaturalización

    Pérdida de la estructura tridimensional o
    conformación, y por tanto también de la actividad
    biológica. Se produce al variar la temperatura,
    presión, pH, electronegatividad, etc. Esto
    provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que
    mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las
    proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si
    las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
    cambio es más drástico, es irreversible.

     

    SÍNTESIS DE LAS
    PROTEINAS

    Las instrucciones para la síntesis de las
    proteínas están codificadas en el ADN del
    núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente,
    sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las
    células, una pequeña parte en el núcleo y,
    alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las
    proteínas ocurre como sigue:
    El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al
    ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de
    ARNm.
    El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a
    través de los poros de la membrana nuclear y llega al
    citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí
    será leído y descifrado el código
    o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.
    El ARN de transferencia selecciona un aminoácido
    específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el
    ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de
    acuerdo a la información codificada, y forma un
    polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen
    y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
    Indudablemente que estos procesos de unión o
    combinación se hacen a través de los tripletes
    nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero.
    Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN
    mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a
    ser utilizados y su secuencia en la cadena de
    polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del ARN
    y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene
    también en el acoplamiento de aminoácidos en la
    cadena proteica.
    Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y
    posteriormente serán utilizadas por las células.
    Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN
    mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser
    destruido por las enzimas celulares o leído por uno o
    más ribosomas.
    La síntesis de las proteínas comienza por
    consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene
    la información, pero se efectúa en el citoplasma a
    nivel de los ribosomas.

    Transcripción del mensaje genético del
    ADN al ARN.

    La biosíntesis de las proteínas
    comienza cuando un cordón de ARNm, con la ayuda de ciertas
    enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones de
    la hélice del ADN. (Las micrografías
    electrónicas indican que el ADN se desenrolla un poco para
    permitir la síntesis del ARN).
    El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo
    con la misma regla del apareamiento de las bases que regula la
    formación de un cordón de ADN, excepto en que en el
    ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de
    copia, el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva
    una transcripción fiel del mensaje del ADN. Entonces el
    cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se
    encuentran los aminoácidos, enzimas especiales,
    moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARN de
    transferencia.
    Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un
    ribosoma. Cada tipo de ARNt engancha por un extremo a un
    aminoácido particular y cada uno de estos enganches
    implica una enzima especial y una molécula de ATP.
    En el punto en el que la molécula de ARNm toca al
    ribosoma, una molécula de ARNt, remolcando a su
    aminoácido particular, se sitúa en posición
    inicial.

    A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo
    largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la siguiente
    molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto,
    la primera molécula de ARNt se desengancha de la
    molécula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida
    mucho más breve, al menos en Escherichia coli. La
    duración promedio de una molécula de ARNm en E.
    Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de células
    puede ser más larga. Esto significa que en E. Coli. la
    producción continua de una proteína requiere una
    producción constante de las moléculas de ARNm
    apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen
    un control muy
    rígido de las actividades celulares, evitando la
    producción de proteínas anormales que pudiera
    ocurrir por el posible desgaste de la molécula de
    ARNm.

     

    Anita Terfloth

    Nota al lector: es posible que esta página no contenga todos los componentes del trabajo original (pies de página, avanzadas formulas matemáticas, esquemas o tablas complejas, etc.). Recuerde que para ver el trabajo en su versión original completa, puede descargarlo desde el menú superior.

    Todos los documentos disponibles en este sitio expresan los puntos de vista de sus respectivos autores y no de Monografias.com. El objetivo de Monografias.com es poner el conocimiento a disposición de toda su comunidad. Queda bajo la responsabilidad de cada lector el eventual uso que se le de a esta información. Asimismo, es obligatoria la cita del autor del contenido y de Monografias.com como fuentes de información.

    Categorias
    Newsletter
    Comments
    All comments.
    Comments