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Enzimas




Enviado por José Avilez



    Indice
    1.
    Introducción

    2. Acción De
    Enzimas

    3. Clasificación de las
    enzimas

    4. Importancia del ATP (Trifosfato de
    adenosina)

    5. Funciones de las
    enzimas

    1.
    Introducción

    Los enzimas
    son catalizadores muy potentes y eficaces,
    químicamente son proteínas Como
    catalizadores, los enzimas actúan en pequeña
    cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo
    reacciones que sean energéticamente desfavorables, no
    modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que
    aceleran su consecución.
    Las enzimas son grandes proteínas
    que aceleran las reacciones
    químicas. En su estructura
    globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas
    polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de
    aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
    adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una
    enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no
    encajan con exactitud.

    2. Acción De
    Enzimas

    La acción enzimática se caracteriza por la
    formación de un complejo que representa el estado de
    transición.
    El sustrato se une al enzima a través de numerosas
    interacciones débiles como son: puentes de
    hidrógeno, electrostáticas,
    hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro
    activo. Este centro es una pequeña porción del
    enzima, constituido por una serie de aminoácidos que
    interaccionan con el sustrato.
    Con su acción, regulan la velocidad de
    muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El
    nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el
    fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900),
    deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'.
    En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000.

    3. Clasificación de las enzimas

    1. Óxido-reductasas ( Reacciones de
    oxido-reduccisn).
    2. Transferasas (Transferencia de grupos
    funcionales)
    3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
    4. Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)
    5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn)
    6. Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)
    1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las
    oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen
    de modo fundamental en los procesos de
    respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son
    importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como
    la escisión enzimática de la glucosa, fabricando
    también el ATP, verdadero almacén de
    energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno,
    catalizan las oxidaciones de muchas moléculas
    orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos
    de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a
    algún captor.
    En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales:
    Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de
    enzimas en cuyos sistemas
    actúan como donadores, alcoholes,
    oxácidos aldehidos, cetonas, aminoácidos,
    DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y,
    como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos,
    O2, etc.
    2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de
    una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su
    clasificación se basa en la naturaleza
    química
    del sustrato atacado y en la del aceptor. También este
    grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos,
    transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina,
    sulfató, sulfúrico, etc.
    3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan normalmente
    sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la
    de glicógeno, las grasas y las proteínas. La
    acción catalítica se expresa en la escisión
    de los enlaces entre átomos de carbono y
    nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O);
    Simultáneamente se obtiene la hidrólisis
    (reacción de un compuesto con el agua)de una
    molécula de agua. El
    hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la
    hidrólisis se unen respectivamente a las dos
    moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados
    enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en
    función
    del tipo de enlace
    químico sobre el que actúan.
    A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la
    pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la
    quimiotripsina, segregada por el páncreas.
    Desempeñan un papel esencial
    en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces
    pépticos, estéricos y glucosídicos.
    4.Las isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras
    isómeras, es decir, de idéntica formula
    empírica pero con distinto desarrollo.
    Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
    isomerización, sea óptica,
    geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen
    en varias subclases.
    Las racemasas y las epimerasas actúan en la
    racemización de los aminoácidos y en la
    epimerización de los azúcares. Las primeras son en
    realidad pares de enzimas específicas para los dos
    isómeros y que producen un solo producto
    común.

    Las isomerasas cis – trans modifican la
    configuración geométrica a nivel de un doble
    ligadura. Los óxidos – reductasas intramoleculares
    catalizan la interconversión de aldosas y cetosas,
    oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O
    vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente
    en el proceso de la glucólisis; en otros casos cambian de
    lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato
    isomerasa, indispensable en el cambio
    biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin las
    transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el
    traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la
    molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma
    la 2 – lisolecitina en 3 – lisolecitina, etc. Algunas
    isomerasa actúan realizando inversiones
    muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en
    compuestos cetona, o viceversa.
    Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la
    propia molécula (oxido reductasa intramoleculares)sobre la
    que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y
    reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los
    aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono
    y sus derivados.
    5.Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente
    construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre
    carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y
    azufre. Los grupos separados de las moléculas que de
    sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico,
    y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos
    orgánicos fosforados muy tóxicos,
    escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos
    sustratos.
    6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unión
    de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a
    la degradación del ATP, que, en rigor, libera la
    energía necesaria para llevar a cabo la unión de
    las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y
    recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se
    llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una
    fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A –
    ℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y
    uniría esa sustancia A, con otra, B (A -℗ + B A
    – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de
    gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt
    ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de
    aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de
    aminoácidos que representan el primer paso en el proceso
    biosintético de las proteínas, y que forman uniones
    C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de
    las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil
    coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ;
    las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa),
    y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de
    péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos
    son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa,
    etc.

    4. Importancia del ATP
    (Trifosfato de adenosina)

    Es importante ya que es la principal fuente de
    energía de los seres vivos y se alimenta de casi todas las
    actividades celulares, entre ellas el movimiento
    muscular, la síntesis
    de proteínas, la división celular y la
    transmisión de señales nerviosas.
    Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y
    constituye la fuente principal de energía utilizable por
    las células
    para realizar sus actividades. Se origina por el metabolismo de
    los alimentos en unos
    orgánulos especiales de la célula
    llamados mitocondrias.

    Composición Del ATP
    El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de
    intercambio de energía y la función
    catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas
    están íntimamente relacionadas.
    La parte adenosina de la molécula está constituida
    por adenina, un compuesto que contiene nitrógeno
    (también uno de los componentes principales de los genes)
    y ribosa, un azúcar
    de cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato)
    que tiene la molécula, está formada por un átomo de
    fósforo y cuatro de oxígeno
    y el conjunto está unido a la ribosa a través de
    uno de estos últimos.
    Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta
    energía, es decir, son relativamente débiles y
    cuando las enzimas los rompen ceden su energía con
    facilidad. Con la liberación del grupo fosfato del final
    se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje
    común) de energía disponible para el trabajo y
    la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de
    adenosina).
    La mayoría de las reacciones celulares que consumen
    energía están potenciadas por la conversión
    de ATP a ADP, incluso la transmisión de las señales
    nerviosas, el movimiento de los músculos, la
    síntesis de proteínas y la división de la
    célula.
    Por lo general, el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de
    fosfato a través de la reacción del citocromo, una
    proteína que se sintetiza utilizando la energía
    aportada por los alimentos. En las células del
    músculo y del cerebro de los
    vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la creatina,
    proporcionando un depósito de energía de
    reserva.

    5. Funciones de las
    enzimas

    En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan
    una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un
    pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
    activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza
    la reacción.
    Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no
    encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no
    participa en reacciones equivocadas.
    La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando
    los productos se
    liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo
    sustrato.

     

     

     

     

     

    Autor:

    José Avilez

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