Indice
1. Las
Proteínas
2. Las Enzimas
Las proteínas
son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células;
constituyen más de el 50 % de su peso seco.
Cada proteína tiene funciones
diferentes dentro de la célula.
Además la mayor parte dela información genética
transmitida por las proteínas.
Las proteínas son verdaderas macromoléculas que
alcanzan dimensiones de las micelas en el estado
coloidal. La estructura de
tamaño micelar con cargas eléctricas en su
superficie les confiere propiedades de absorción.
Las macromoléculas proteínicas en ocasiones
están compuestas por una sola cadena polipeptídica;
en tal caso reciben el nombre de monoméricas. Cuando la
proteína esta formada por varias cadenas
polipeptídicas que pueden o no ser idénticas entre
sí, reciben el nombre de oligoméricas.
Las proteínas son macromoléculas por lo cual poseen
pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis
µ
-aminoácidos.
Existen 20 µ
-aminoácidos, como sillares para la formación
de proteínas, enlazados por uniones cabeza-cola , llamadas
: Enlace Polipeptídico.
Composición de las proteínas
Todas las proteínas contienen :
- Carbono
- Hidrógeno
- Nitrógeno
- Oxígeno
Y otros elementos tales como :
- Azufre
- Hierro
- Fósforo
- Cinc
Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su
:
- Composición
- Conformación
Según su composición, las proteínas
se clasifican en :
- Proteínas Simples : Son aquellas que por
hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos. - Proteínas Conjugadas : Son aquellas que por
hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y
además una serie de compuestos
orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo
Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de
acuerdo a su grupo prostético :
- Nucleoproteínas (Ac.
Nucleíco) - Metaloproteínas (Metal)
- Fosfoproteínas (Fosfato)
- Glucoproteínas (Glucosa)
Según su conformación, las
proteínas pueden clasificarse en :
- Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se hayan
constituídas por cadenas polipeptídicas,
ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando
estructuras
compactas ( fibras o láminas).
Son materiales
físicamente resistentes e insolubles en agua y
soluciones
salinas diluídas. Ej : (colágeno,
µ -queratina,
elastina).
- Proteínas Globulares : Están
constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas
estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o
globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos,
su función
dentro de la célula es
móvil y dinámica. Ej : (enzimas,
anticuerpos, hormonas)
Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por
sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las
soluciones salinas. Ej : (miosina,fibrinógeno).
Estructura de las proteínas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica, y establece la secuencia de
aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace
polipeptídico.
Estructura Secundaria : Ordenación regular y
periódica de la cadena polopeptídica en el
espacio.
Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptídica en el
espacio.
Arreglos : Hélice-a , Hélice-b , Hélice Colágeno.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena
polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras
estrechamente plegadas y compactas como la de las
proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las
atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes
de Hidrógeno, Puentes disulfuro, etc)
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las
subunidades de una proteínas, para conformar la estructura
global.
Es el acompañamiento paralelo de las cadenas
polipeptídicas, responsable de las funciones de las
proteínas.
Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las proteínas
asociadas a otras moléculas se ensamblan formando
estructuras más complejas denominadas supramoleculares y
que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta
una complejidad intermedia entre la conformación
cuaternaria de las proteínas oligoméricas por un
lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro.
Es la orientación a la que se ven obligadas en el espacio
para ejercer su carácter
óptimo.
Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas implica
modificaciones en la estructura de la proteína que traen
como resultado una alteración o desaparición de sus
funciones.
Este fenómeno puede producirse por una diversidad de
factores, ya sean físicos cómo : el calor, las
radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o químicos
cómo : ácidos, bases, sustancias con actividad
detergente.
Este fenómeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y
los puentes de hidrígeno, generando la exposición
de estos.
Cuando la proteína es desnaturalizada pierde sus funciones
cómo : viscocidad, velocidad de
difusión y la facilidad con que se cristalizan.
La reversibilidad de la desnaturalización, depende que tan
fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la proteína.
Todo depende de el grado de ruptura generado en los
enlaces.
Funciones de las proteínas
– Funciones Específicas :
– Catálisis : Las enzimas catalizan diferentes
reacciones.
La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo
fosfato desde el ATP a la glucosa.
– Almacenamiento de
aminoácidos, cómo elementos nutritivos :
Ovoalbúmina, Caseína, Glidina.
– Transporte de
moléculas específicas : Seroalbúmina,
Lipoproteínas, Hemogloibina.
– Protección : Los anticuerpos protegen el organismo de
agentes extraños que puedan dañarlo.
– Estructuración : Forman la masa principal de los
tejidos.
– Funciones no Específicas (por ser generales)
:
- Amortiguadora
- Energética
- Oncótica
- Funciones Hereditarias
Hidrólisis de las proteínas
La hidrolisis de las proteínas termina por fragmentarlas
en a
-aminoácidos. Existen 3 tipos de hidrolisis
:
- Hidrolisis ácida : Se basa en la
ebullición prolongada de la proteína con
soluciones ácida fuertes (HCl y
H2SO4). Este método
destruye completamente el triptófano y parte de la
serina y la treonina. - Hidrolisis básica : Respeta los
aminoácidos que se destruyen por la hidrolisis anterior,
pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se
utiliza (NaOH e BaOH). - Hidrolisis enzimática : Se utilizan enzimas
proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo
incompleta, sin embargo no se produce racemización y no
se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy
específica.
Sustancias que modifican la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas
Activadores : Son iones que aceleran la velocidad de un
reacción, y a menudo son indispensables para que se
realice una función enzimática. Frecuentemente son
cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2,
K+, Na+, etc.
Inhibidores : Son sustancias que disminuyen la velocidad de una
reacción que es catalizada por enzimas.
Moduladores : Son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas
oligoméricas con característica de cooperatividad funcional;
en las condiciones de la vida de la célula influyen sobre
la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Pudiendo ser positivos si estimulan la velocidad de la
reacción y negativos si la inhiben.
Sitemas enzimáticos celulares
La complejidad de los sistemas enzimáticos celulares es
muy variable; los más sencillos están formados por
una apoenzima, un sustrato y un producto;
algunos muy complejos son isoenzimas con varias moléculas
proteícas que poseen dos sustratos, dos productos, un
grupo prostético, una coenzima, un activador y diferentes
moduladores, cada uno específico para cada un de las
isoenzimas.
Tipos de enzimas
- Oxido-Reductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
- Oxido-Reductasas : Enzimas relacionadas con las
oxidaciones y reducciones biológicas que intervienen de
modo fundamental en los procesos de
respiración y fermentación.
Tipos :
- Deshidrogenasas y Oxidasas
- Peroxidasas
- Hidroxilasas
- Transferasas : Catalizan el traspaso de grupos
químicos, a exclusión de hidrógeno; entre
dos sustratos. Forman parte de este grupo numerosas enzimas que
reciben nombres especiales: Transaminasas, Transacetilasas,
Quinasas, etc.
Tipos :
- Metiltransferasas
- Aciltransferasas
- Glucosiltransferasas
- Enzimas que hacen la transferencia de grupos
nitrogenados. - Enzimas que transportan grupos fosfatos.
- Hidrolasas : Es un grupo muy numeroso que comprende
cerca de 200 enzimas. Poseen en común la capacidad de
introducir los elementos del agua (H+ y OH-), en el sustrato
atacado produciendo así una
hidrólisis.
Tipos :
- Lipasa
- Glucosa-6-fosfatasa
- a
-amilasa - Tripsina
- Ureasa
- ATPasa
- Carboxipeptiodasa A
- Liasas : Grupo de enzimas que catalizan la
participación reversible de grupos químicos que
son desprendidos de sus sustratos por mecanismos en los que
interviene la hidrolisis.
Tipos :
- Pivurato descarboxilasa
- Aldolasa
- Enzima condensante, sintetizada del
citrato - Fumarasa
- Citrato deshidratasa, aconitasa
- Isomerasas : Son las enzimas que catalizan diversos
tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de
posición, etc.
Tipos :
- Lactato racemasa
- Ribulosa fosfato epimerasa
- Maleato epimerasa
- Triosa fosfato isomerasa
- Glucosa fosfato isomerasa
Autor:
Marvin Chávez