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Bioquímica: Estudio del equilibrio gaseoso y ácido-base del organismo



Partes: 1, 2

    1. Hemoglobina:
      estructura
    2. Transporte gaseoso
      en el organismo
    3. Equilibrio
      ácido-base
    4. Bibliografía
    1. La hemoglobina es una
      proteína que figura entre las moléculas
      orgánicas más abundantes, en la mayoría
      de los sistemas
      vivios constituyen hasta el 50% o más del peso seco.
      Es variada la cantidad de moléculas de proteínas: p. ej: enzimas,
      hormonas,
      de almacenamiento, de transporte
      (tal es el caso de la hemoglobina – Hb -),
      contráctiles (del tipo que se encuentran en el
      músculo), inmunoglobulinas (Ig), de membrana,
      etc.

      La hemoglobina ( Hb) es
      una proteína elaborada y transportada por los
      glóbulos rojos, tiene la propiedad
      especial de ser capaz de combinarse con el oxígeno recogiéndolo en los
      pulmones y liberándolo en los tejidos.

      Es de estructura
      cuaternaria formada por cuatro cadenas polipeptídicas,
      cada una de las cuales se combina con un grupo que
      contiene hierro,
      conocido como grupo hemo.

      En el grupo hemo, un átomo
      de hierro está sostenido por átomos de hidrógeno que forman parte de una
      estructura más grande conocida como anillo de
      porfirina. Las dos cadenas idénticas que la forman
      tienen cada una, una estructura primaria

      Única que contiene unos
      150 aminoácidos, lo que hace un total de 600
      aminoácidos, aproximadamente.

    2. Introducción

      La Hb en los vertebrados
      está formada por cuatro cadenas polipeptídica,
      dos de un tipo y dos de otro. Las cuatro cadenas se mantienen
      unidas por interacciones no covalentes.

      La HbA, la principal en
      adultos, consta de 2 cadenas alfa y otras dos cadenas beta.
      Existe una Hb minoritaria en los adultos llamada Hb A2 (que
      constituye el 2% del total del Hb) la cual contiene dos
      cadenas delta en lugar de las cadenas beta de la Hb A.
      Así , la estructura subunitaria de la Hb A es alfa2
      beta2 mientras que de la HB A2 es alfa2
      delta2.

      Átomo de oxigeno
      (verde) unido a un lado del grupo hemo (rojo). Residuo de
      histidina (azul). Por B. Shaana. J. – Mol. Biol 171 –
      1983

      1. Estructura
        cuaternaria.

      La Hb pude disociarse en sus
      cadenas constitutivas. La cadena alfa por sí misma
      tiene una elevada afinidad por el oxígeno, una curva
      de disociación hiperbólica y
      característica de unión al oxígeno es
      independiente del pH, de la
      concentración de dióxido de carbono y
      del nivel de 2,3-bifosfoglicerato (BPG).

      La cadena beta forma
      fácilmente un tetrámero, beta 4, éste
      carece totalmente de las propiedades alostéricas de la
      Hb y tiene una alta afinidad por el
      oxígeno.

      En resumen, las propiedades
      alostéricas de la Hb se producen por la interacción de subunidades
      diferentes.

      En 1938, Felix Haurowitz,
      descubrió que los cristales de la dexosihemoglobina se
      hacían pedazos cuando se los exponía al
      oxígeno. Sin embrago, los cristales de la
      dexosihemoglobina se podían unir y liberar
      oxígeno sin perder su forma.

      Esta ruptura de los cristales
      permitió pensar que la proteína sufría
      un cambio
      conformacional mayor al unirse al
      oxígeno.

      De hecho, los estudios
      cristalográficos por rayos X
      llevados a cabo años más tarde demostraron que
      la oxi y dexosihemoglobina difieren claramente en su
      estructura cuaternaria. La molécula oxigenada es
      más compacta, p. ej: al oxigenarse la distancia entre
      los átomos de hierro decrecen de 40 a 33 . Los cambios
      en los contactos entre las cadenas alfa y beta son de
      interés particular.

      Existen dos clases de regiones
      de contacto entre las cadenas alfa y beta. Uno de los tipos
      de contacto es el alfa 1 beta 2 (que es idéntico al
      alfa 2 beta 1) y el otro tipo de contacto es el alfa 1 beta 1
      (que es idéntico al alfa 2 beta 2)

      En la transición de oxi
      a dexosihemoglobina hay pocos cambios en le contacto alfa 1
      beta 1 (y en su idéntico alfa 2 beta 2). En cambio, en
      el contacto alfa 1 beta 2 (y en su idéntico alfa 2
      beta 1) se producen cambios estructurales. Durante la
      oxigenación una pareja de subunidad alfa 1 beta 1
      giran respecto dela otra pareja un ángulo de 15º
      y algunos de los átomos de la interfase se desplazan
      hasta 6 A.

    3. Hemoglobina: estructura

    Partes: 1, 2

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