Introducción
Las enzimas son
catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son
proteínas Como catalizadores, los enzimas
actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de
los equilibrios químicos, sino que aceleran su
consecución.
Se puede decir también que son catalizadores de
naturaleza
proteínica que regulan la velocidad a la
cual se realizan los procesos
fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En
consecuencia, las deficiencias en la función
enzimática causan patologías.
Las enzimas, en los sistemas
biológicos constituyen las bases de las complejas y
variadas reacciones que caracterizan los fenómenos
vitales. La fijación de la energía
solar y la síntesis
de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales
dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los
animales, a su
vez, están dotados de las enzimas que les permiten
aprovechar los alimentos con
fines energéticos o estructurales; las funciones del
metabolismo
interno y de la vida de relación, como la
locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la
división celular, la reproducción, etc. Están regidas por
la actividad de innumerables enzimas responsables de que las
reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el
individuo, sin
liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un
medio de pH,
concentración salina, etc.; prácticamente
constante.
La acción
Catalica enzimática se caracteriza por la formación
de un complejo que representa el estado de
transición. El sustrato se une al enzima a través
de numerosas interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticos,
hidrófobos, etc, en un lugar específico, el centro
activo
El modo de acción de una enzima, por sí
misma, no puede llevar a cabo una reacción, su
función es modificar la velocidad de la reacción,
entendiéndose como tal la cantidad de producto
formado por unidad de tiempo. La
especificad de la enzimas son las moléculas del sustrato
se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,
denominado sitio activo, donde tiene lugar la
catálisis.
Objetivo .3.1 Acción Catalica
La acción Catalica enzimática se
caracteriza por la formación de un complejo que representa
el estado de
transición. El sustrato se une a la enzima a través
de numerosas interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc,
en un lugar específico, el centro activo. Este centro es
una pequeña porción del enzima, constituido por una
serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones
químicas implicadas en este proceso.
Objetivo: 3.2 Modo de Acción
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo
una reacción, su función es modificar la velocidad
de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad
de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se
debe a la disminución de la energía de
activación Ea; en una reacción química, la Ea es la
energía necesaria para convertir los reactivos en formas
moleculares inestables denominadas especies en estado de
transición, que poseen mayor energía libre que los
reactivos y los productos
Objetivo: 3.3
Especificidad
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio
particular en la superficie de la enzima, denominado sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura
tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un
determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que
determina la especificidad de las enzimas.
Objetivo: 3.4 Factores que incluyen las
reacciones enzimáticas
Cambios en el pH
Cambios en la temperatura
Presencia de cofactores
Las concentraciones del sustrato y de
los productos finalesActivación / Presencia de
InhibidoresCostes
Disponibilidad
Objetivo: 3.5 Temperatura
PH
Temperatura
La elevación de la temperatura incrementa la
velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al
principio la velocidad de reacción aumenta cuando la
temperatura se eleva debido al incremento de la energía
cinética de la energía de las moléculas
reactantes. Sin embargo, al final, la energía
cinética de la enzima excede a la barrera
energética para romper los enlaces débiles de
hidrogeno que
conservan su estructura secundaria y terciaria.
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