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Las proteínas




Enviado por Merelyn Alva Sandoval



Partes: 1, 2

  1. ¿Qué
    son?
  2. Estructura
  3. Clasificación
  4. Funciones
  5. Metabolismo
  6. Derivados
  7. Importancia en el
    organismo
  8. Alimentos y su
    acción
  9. Propiedades
  10. Síntesis de
    las proteínas
  11. Problemas por
    exceso de proteínas
  12. Experimentos
  13. Cronología
    del estudio de las proteínas

¿Qué
son?

Las proteínas son compuestos
químicos muy complejos que se encuentran en todas
las células vivas: en la sangre, en
la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas
ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los
contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un
alto porcentaje de nitrógeno, así como
de oxígenohidrógeno y carbono.
En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas
fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas
por la unión de ciertas sustancias más simples
llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a
partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo.
Los animales herbívoros reciben sus
proteínas de las plantasel hombre puede
obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las
proteínas de origen animal son de
mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a
que, de los aminoácidos que se conocen, que son
veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y
es en las proteínas animales donde éstas se
encuentran en mayor cantidad.

El valor químico (o
"puntuación química") de una proteína
se define como el cociente entre los miligramos del
aminoácido limitante existentes por gramo de la
proteína en cuestión y los miligramos del mismo
aminoácido por gramo de una proteína de referencia.
El aminoácido limitante es aquel en el que el
déficit es mayor comparado con la proteína de
referencia, es decir, aquel que, una vez realizado
el cálculo, da un valor químico más
bajo. La "proteína de referencia" es una proteína
teórica definida por la FAO con la composición
adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas.
Se han fijado distintas proteínas de referencia
dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas
de los cereales son en general severamente deficientes en lisina,
mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos
azufrados (metionina y cisteína). Las proteínas
animales tienen en general composiciones más
próximas a la considerada ideal.

El valor químico de una proteína no tiene
en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la
proteína o el hecho de que algunos aminoácidos
pueden estar en formas químicas no utilizables. Sin
embargo, es el único fácilmente medible. Los otros
parámetros utilizados para evaluar la calidad de
una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor
biológico o utilización neta de proteína) se
obtienen a partir de experimentos dietéticos con
animales o con voluntarios humanos.

En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero, es decir
pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
liberando protones y quedando (-COO'), o como base ,
los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+
), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este
caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo
una forma dipolar iónica llamada zwitterion

Estructura

La organización de una
proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada
una de estas estructuras informa de la
disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de la
proteína. Nos indica qué aas. Componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aas se encuentran.
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida
que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable,
la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

  • La a (alfa)-hélice

  • La conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.

En esta disposición los aas. No forman una
hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la
seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un poli
péptido al plegarse sobre sí misma originando una
conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.

Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte ,
enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales
R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:

  • El puente disulfuro entre los radicales de
    aminoácidos que tiene azufre.

  • Los puentes de hidrógeno

  • Los puentes eléctricos

  • Las interacciones hidrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídica con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.

El número de protómeros varía
desde dos como en
la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida
del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas. 

Clasificación

Las proteínas poseen veinte
aminoácidos, los cuales se clasifican en:Glicina, alamina,
valina, leucina, isoleucina, fenila, alanina, triptófano,
serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina,
cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina,
ácido aspártico y ácido
glutámico.

Según su composición pueden clasificarse
en proteínas "simples" y proteínas
"conjugadas":

Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que
al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos,
mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son
proteínas que al hidrolizarse producen también,
además de los aminoácidos, otros componentes
orgánicos o inorgánicos. La porción no
proteica de una proteína conjugada se denomina
"grupo prostético". Las proteínas conjugadas
se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus
grupos prostéticos.

La siguiente tabla muestra la
clasificación completa.

 CONJUGADAS

CONJUGADAS

NOMBRE

COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas

Ácidos nucléicos

Lipoproteínas

Lípidos

Fosfoproteínas

Grupos fosfato

Metaloproteínas

Metales

Glucoproteínas

Monosacáridos

GLUCOPROTEÍNAS

  • Ribonucleasa

  • Mucoproteínas

  • Anticuerpos

  • Hormona luteinizante

LIPOPROTEÍNAS

De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.

NUCLEOPROTEÍNAS

Nucleosomas de la cromatina

Ribosomas

CROMOPROTEÍNAS

Hemoglobina, hemocianina, Mioglobina, que transportan
oxígeno

Citocromos, que transportan electrones
simples.

GLOBULARES

Prolaminas: Zeína (maíz), Gliadina
(trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).

Albúminas: Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), Lactoalbúmina
(leche)

Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina

Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas…etc.

FIBROSAS

Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos
sanguíneos

Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)

SEGÚN SU CONFORMACIÓN

Se entiende como conformación, la
orientación tridimensional que adquieren los grupos
característicos de una molécula en el espacio, en
virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes
de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que
difieren en sus conformaciones características:
"proteínas fibrosas" y "proteínas
globulares".

Las proteínas fibrosas se
constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma
paralela. Esta alineación puede producir dos
macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre
sí mismas en grupos de varios haces formando una
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de los
tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es
la formación de láminas como en el caso de las
b-queratinas de las sedas naturales.Las proteínas fibrosas
poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles
en agua y en soluciones salinas diluidas y en general
más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.

Las proteínas globulares son conformaciones de
cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre sí
mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado".
El resultado es una macro-estructura de tipo
esférico.

La mayoría de estas proteínas son solubles
en agua y por lo general desempeñan funciones de
transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la
catálisis de las reacciones bioquímicas, son
proteínas globulares.

SEGÚN SU FUNCIÓN

La diversidad en las funciones de las proteínas
en el organismo son quizá las más extensas que se
pueda atribuir a una familia de
biomoléculas.

Enzimas: Son proteínas cuya función es la
"catálisis de las reacciones bioquímicas". Algunas
de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la
participación de verdaderos complejos
multienzimáticos. El poder catalítico de
las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de
una reacción, al menos un millón de
veces.

Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas
globulares y muchas de ellas son proteínas
conjugadas.

Proteínas de transporte: Muchos iones y
moléculas específicas son transportados por
proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina
transporta el oxígeno y una porción
del gas carbónico desde y hacia los pulmones,
respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una
serie de proteínas que transportan electrones hasta el
oxígeno en
el proceso de respiración aeróbica.

Proteínas del movimiento coordinado: El
músculo está compuesto por una variedad de
proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar
su estructura en relación con cambios en
el ambiente electroquímico que las rodea y
producir a nivel macro el efecto de una contracción
muscular.

Proteínas estructurales o de soporte: Las
proteínas fibrosas como el colágeno y la
a-queratina constituyen la estructura de muchos tejidos de
soporte del organismo, como los tendones y
los huesos.

Anticuerpos: Son proteínas altamente
específicas que tienen la capacidad de identificar
sustancias extrañas tale como los virus,
las bacterias y las células de otros
organismos.

Proteo receptores: Son proteínas que participan
activamente en el proceso de recepción de los impulsos
nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los
bastoncillos de la retina del ojo.

Hormonas y Proteínas represoras: son
proteínas que participan en la regulación
de procesos metabólicos; las proteínas
represoras son elementos importantes dentro del proceso de
transmisión de
la información genética en la
biosíntesis de otras
moléculas. 

Funciones

Las proteínas determinan la forma y la estructura
de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de
cada una de ellas y permiten a las células mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños,
controlar y regular funciones, etc. Todas las proteínas
realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales
se agregan a otras moléculas de la misma proteína
para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras
proteínas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la
hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresión génica al ADN,
las hormonas a sus receptores específicos,
etc.

A continuación se exponen algunos ejemplos de
proteínas y las funciones que
desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteínas constituyen estructuras
celulares:

Ciertas Glucoproteínas forman parte de las
membranas celulares y actúan como receptores o facilitan
el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de
los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

-Otras proteínas
confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos:

El colágeno del tejido conjuntivo
fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo
elástico.

La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan
fibroína para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteínas con función
enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón (que regulan los niveles
de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula
la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteínas regulan la expresión de
ciertos genes y otras regulan la división celular (como la
ciclina).

Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen
el equilibrio osmótico y actúan junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante
el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o
venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con
funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de
los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de
los invertebrados.

La Mioglobina transporta oxígeno en
los músculos.

Las lipoproteínas transportan lípidos por
la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular.

La dineína está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la Gliadina
del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen
la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.

La Lactoalbúmina de la leche.

Metabolismo

Los seres humanos necesitamos para
sobrevivir y desarrollARNmos normalmente, solamente una
pequeña cantidad de componentes individuales.Agua, para
compensar las pérdidas producidas por la
evaporación, sobre todo a través de los pulmones, y
como vehículo en la eliminación de solutos a
través de la orina.Las necesidades normales se estiman en
unos 2,5 litros, la mitad para compensar las pérdidas por
evaporación y la otra mitad eliminada en la orina. Estas
necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las
pérdidas por el sudor. Los alimentos preparados
normalmente aportan algo más de unlitro, el
agua metabólica (obtenida químicamente en la
destrucción de los otros componentes de los alimentos)
representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente
como bebida.

Necesitamos energía para
dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y
realizar actividades voluntarias. La actividad de
mantenimiento se conoce con el nombre de"metabolismo
basal"

Metabolismo basal

En este apartado se incluye una multitud de
actividades, como, la síntesis de
proteínas (que es la actividad que mas energía
consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo
y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos
del corazón y la respiración (alrededor
del 10 %).

Existen grandes diferencias en
el consumo de energía por los distintos
órganos. El cerebro consume el 20 % de la
energía utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa
muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 %
respectivamente. La energía que
una persona precisa para cubrir el metabolismo basal
depender; en consecuencia del número de
célulasmetabólicamente activas que posea, y en
consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha visto, no
todos los tejidos consumen la misma proporción de
energía (el esqueleto y el tejido adiposo son
poco activos metabólicamente, por ejemplo), pero
en una primera aproximación, pueden considerarse las
necesidades energéticas de una persona no especialmente
obesa como una función de su peso. La estimación
que se utiliza generalmente es de 1 kilocaloría por
kilogramo de peso corporal y por hora.

Necesidades en función de la actividad. Estas
necesidades son muy variables, en funciónde la
intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño
incremento de las necesidades correspondientes al metabolismo
basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha
determinado experimentalmente el gasto energético de casi
cualquier actividad humana, utilizando como sistema de
medida el consumo de oxígeno y
la producción de CO2. Los
valores exactos dependen de las características de la
persona (peso sobre todo, pero también sexo y
edad).

En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de
estimaciones del consumo energético según la
actividad:

Actividad ligera:

Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto
Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico,
conducir un tractor.

Actividad moderada:Entre 5 y 7,5
Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.

Actividad pesada: Entre 7,5 y 10
Kcal/minuto Minería, jugar al futbol.

Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal
/minuto Cortar leña, Carrera.

Las proteínas, los hidratos de
carbono y los lípidos o grasas, además de
otras funciones orgánicas, actúan como combustible
productores de energía. Estos últimos tienen la
tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los
requerimientos de energía son menores, lo que en
definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy
lentamente en comparación con los hidratos de carbono, por
lo que se dificulta su completa eliminación o que se
metabolice adecuadamente.

El organismo obtiene las grasas de
dos fuentes: La exógena (alimentación) y la
Endógena (metabolismo).

Derivados

Proteínas
citosólicas.

Representa uno de los grupos que tiene
mayor abundancia de proteínas. En él se
distinguen:

Las proteínas fibrilares: son las que constituyen
el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se
encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas
asociadas. Representan alrededor de un 25% de las
proteínas totales de las neuronas.

Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de
las neuronas.

Proteínas citosólicas

Se forman en los poliribosomas libres o polisomas,
ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el RNA para esas
proteínas se une a los ribosomas. En relación a
estas proteínas hay que considerar a otra proteína
pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina
de las proteínas para su posterior
degradación.

Proteínas nucleares y mitocondriales

También se forman en los poliribosomas y luego
son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde existen
receptores específicos a los que se unen para incorporarse
al organelo, por el proceso de traslocación. El
mecanismo por el que se incorporan las proteínas
después de su síntesis, es la importación
post-transducción.

Hay dos categorías de proteínas de
membranas:

1.- Las proteínas integrales: se incluyen en
este grupo los receptores químicos de membrana (a
neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están
insertadas o embebidas en la bicapa lipídica o
están unidas covalentemente a otras moléculas que
sí atraviesan la membrana. Una proteína que
atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el
espacio extra neuronal, es designada como del tipo I. Las
hay también del tipo II que son aquellas en que el
grupo N-terminal se ubica en el citosol.

2.- Las proteínas periféricas: se
ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se
unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la
membrana o con las colas citosólicas de
proteínas integrales o con otras
proteínas periféricas (proteína
básica de la mielina o complejos de
proteínas).

Las proteínas de la membrana plasmática y
las de secreción se forman en los polirribosomas que se
unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos
constituyen un material de naturaleza basófila (se
tiñen con colorantes básicos como el azul de
toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al
microscopio óptico se han identificado como la substancia
de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este
sistema pasan al interior del retículo, ellas son
modificadas por procesos que se inician el retículo y que
continúan en el sistema de Golgi y aún,
posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas
(vesículas de secreción).

Las proteínas que son componentes de las
membranas abandonan el retículo en una variedad de
vesículas. Además de las de secreción, son
muy importantes para las neuronas, las vesículas
sinápticas. A través de ambos tipos de
vesículas las proteínas son enviadas al espacio
extraneural por la vía constitutiva o la vía
regulada. 

Importancia en el
organismo

Debe aportarse en la alimentación diaria al menos
0,8 gramos de proteínas por kg al día.

Una capacidad inmune adecuada requiere de una
alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en
cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada
estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como
aminoácidos.

Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras
proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha
cantidad.

Existen aminoácidos indispensables para
la salud dado que el organismo es incapaz de
sintetizarlos si no se ingieren.

Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como
esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la
óptima nutrición proteica.

Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y
lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).

Los lácteos de vaca son deficitarios en
metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en
triptofano.El pescado, pollo, vacuno, tubérculos (papas) y
leguminosas (porotos lentejas, etc) son deficitarias en
cisteína y metionina.

El huevo es deficitario en metionina para el
adulto.

La mal nutrición provoca:

Reducción de la competencia inmune,
vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de
glóbulos blancos disminuye.

La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce
considerablemente.

La restricción proteica reduce la síntesis
del antioxidante y protector más importante de nuestras
células, el glutatión. Su deficiencia es secundaria
a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
glutamato, la glicina y la cisteína.

Su déficit reduce la capacidad de limpiar
los productos de desechos que los microorganismos nos
dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan
prolongando el daño a las células propias
y de paso aumentan el riesgo de un cáncer,
promovido por una infección de un virus, por ejemplo
la hepatitis B o por la ingestión de productos
químicos inductores o promotores de cáncer, por
ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.

La falta de proteína produce vulnerabilidad a las
infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el
pulmón y en el intestino delgado.

En ambos, la secreción continua de mucosidades
permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas,
entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y
también de microorganismos infecciosos que pudieron
entrar.

Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y
proteínas (Glucoproteínas) es de secreción
constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si
este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos
aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el
mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra
capacidad de defensa  

Alimentos y su
acción

Las proteínas, desde las humanas
hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el
resultado de las distintas combinaciones entre veinte
aminoácidos distintos, compuestos a su vez
por carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno y, a
veces, azufre. En la molécula proteica, estos
aminoácidos se unen en largas hileras (cadenas
polipeptídicas) mantenidas por enlaces peptídicos,
que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El
número casi infinito de combinaciones en que se unen los
aminoácidos y las formas helicoidales y globulares en que
se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas, permiten
explicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos
desempeñan en los seres vivos.Para sintetizar sus
proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de
los veinte aminoácidos en ciertas proporciones. Mientras
que las plantas pueden fabricar sus aminoácidos a partir
de nitrógeno, dióxido de carbono y otros compuestos
por medio de la fotosíntesis, casi todos los
demás organismos sólo pueden sintetizar algunos.
Los restantes, llamados aminoácidos esenciales, deben
ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su
dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse
sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Todos ellos se encuentran en las proteínas de las semillas
vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y
triptófano, los especialistas en nutrición
humana aconsejan complementar la dieta vegetal con
proteínas animales presentes en la cARNme, los huevos y la
leche, que contienen todos los aminoácidos esenciales.En
general, en los países desarrollados se consumen
proteínas animales en exceso, por lo que no existen
carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta.
El kwashiorkor, que afecta a
los niños del África tropical,
es una enfermedad por malnutrición, principalmente
infantil, generada por una insuficiencia proteica grave. La
ingesta de proteínas recomendada para los adultos es de
0,8 g por kg de peso corporal al día; para los
niños y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento
rápido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres,
respectivamente.

Las proteínas son de difícil
asimilación y no generan energía inmediata. Su
ingesta excesiva no está exenta de riesgos y
tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola
comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el
almuerzo).

Un deportista durante la fase
de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos,
debe ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así
como el 15% de la ración calórica diaria) y sobre
todo a partir de alimentos con un valor biológico elevado.
Ejemplos adicionales a los ya señalados son el
atún, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas,
almendras y la ARNm de soya.

Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas
proteínas, o nada, debido en parte porque los alimentos
que las proveen son de difícil transporte (huevos),
embalaje impropio (tarros) y de rápida
descomposición (cARNmes).

Principales fuentes de proteínas:

Cereales (arroz, avena, maíz, trigo,
etc.)

Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas,
etc.)

Lácteos (leche, queso, yogurt, etc.)

Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla,
nueces, almendras, maní,
etc.)  

Propiedades

Especificidad

Las propiedades de las proteínas dependen de la
estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los
aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los
que constituyen el centro activo; también de los
aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son
los que dan rigidez y forma a la proteína.

Cada proteína tiene una conformación
según su estructura primaria. Así, un
pequeño cambio en la secuencia de
aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria,
secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad
biológica.

Solubilidad

Las proteínas globulares son solubles en agua,
debido a que sus radicales polares o hidrófilos se
sitúan hacia el exterior, formando puentes de
hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de
solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del
tamaño, de la forma, de la disposición de los
radicales y del pH.

Desnaturalización

Pérdida de la estructura tridimensional o
conformación, y por tanto también de la actividad
biológica. Se produce al variar
la temperaturapresión, pH, electronegatividad,
etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno
que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las
proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si
las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
cambio es más drástico, es
irreversible. 

Síntesis de
las proteínas

Las instrucciones para la síntesis
de las proteínas están codificadas en el ADN del
núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente,
sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las
células, una pequeña parte en el núcleo y,
alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las
proteínas ocurre como sigue:El ADN del núcleo
transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN
origina una banda complementaria de ARNm.El ARNM mensajero
formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de
los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se
adhiere a un ribosoma. Allí será leído y
descifrado el código o mensaje codificado que
trae del ADN del núcleo.El ARNM de transferencia
selecciona un aminoácido específico y lo transporta
al sitio donde se encuentra el ARNM mensajero. Allí
engancha otros aminoácidos de acuerdo a la
información codificada, y forma un poli péptido.
Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las
proteínas. El ARNm queda libre.Indudablemente que estos
procesos de unión o combinación se hacen a
través de los tripletes nucleótidos del ARNM de
transferencia y del ARNM mensajero. Además los ribosomas
se mueven a lo largo del ARNM mensajero, el cual determina
qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia
en la cadena de polipéptidos. El ARNM ribosómico,
diferente del ARNM y del ARNMt y cuya estructura se desconoce,
interviene también en el acoplamiento de
aminoácidos en la cadena proteica.Las proteínas
formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán
utilizadas por las células. Igualmente el ARNM de
transferencia, es "descargado" y el ARNM mensajero ya
"leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por
las enzimas celulares o leído por uno o más
ribosomas.La síntesis de las proteínas comienza por
consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene
la información, pero se efectúa en el citoplasma a
nivel de los ribosomas.

Transcripción del mensaje genético del ADN
al ARNM.

La biosíntesis de las
proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con la
ayuda de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de
los cordones de la hélice del ADN. (Las
micrografías electrónicas indican que el ADN se
desenrolla un poco para permitir la síntesis del ARNM).El
ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con
la misma regla del apareamiento de las bases que regula la
formación de un cordón de ADN, excepto en que en el
ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de
copia, el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva
una transcripción fiel del mensaje del ADN. Entonces el
cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se
encuentran los aminoácidos, enzimas especiales,
moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARNM de
transferencia.Una vez en el citoplasma, la molécula de
ARNM se une a un ribosoma. Cada tipo de ARNMt engancha por un
extremo a un aminoácido particular y cada uno de estos
enganches implica una enzima especial y una molécula de
ATP.En el punto en el que la molécula de ARNm toca al
ribosoma, una molécula de ARNMt, remolcando a su
aminoácido particular, se sitúa en posición
inicial.

A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo
largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la siguiente
molécula de ARNMt con su aminoácido. En este punto,
la primera molécula de ARNMt se desengancha de la
molécula de ARNm. El ARNM mensajero parece tener una vida
mucho más breve, al menos en Escherichia coli. La
duración promedio de una molécula de ARNm en E.
Coli. Es de dos minutos, aunque en otro tipo de células
puede ser más larga. Esto significa que en E. Coli. La
producción continua de una proteína requiere una
producción constante de las moléculas de ARNm
apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen
un control muy rígido de las actividades
celulares, evitando la producción de proteínas
anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la
molécula de ARNm.

IMPORTANCIA

Las proteínas, como todos los
nutrientes, son necesarias en una cantidad para realizar
correctamente sus funciones:

  • Contribuyen a la formación,
    crecimiento y reparación de todos los
    órganos.

  • Forman también los
    músculos, la piel, los tendones e incluso las
    uñas.

  • Participan en muchísimas
    funciones (sistema inmune, transporte de oxígeno,
    también puede servir de combustible, etc.)

Problemas por exceso
de proteínas

Las enfermedades o problemas vienen cuando
tomamos demasiadas proteínas. Las posibles consecuencias
suelen ser:

  • Enfermedades cardiovasculares. Las
    proteínas, sobre todo las animales, suelen ir
    acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso
    aumentarán nuestro colesterol.

  • Obesidad. Ese aporte de grasa y
    calorías puede favorecer la obesidad. La típica
    hamburguesa grande aporta casi las calorías
    necesarias…para todo el día.

  • Sobrecarga del organismo, especialmente
    del hígado y los riñones, para poder eliminar
    las sustancias de desecho como son el amoníaco, la
    urea o el ácido úrico.

  • Cálculos de riñón.
    La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya
    que además de mucho fósforo acostumbra a
    cocinarse con mucha sal.

  • Cansancio y cefaleas. El exceso de
    amoníaco puede provocar cansancio, cefaleas y
    nauseas.

  • Dificultad en la absorción del
    calcio. Un exceso de proteínas puede ocasionar un
    exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la
    absorción de calcio. Podría ser una
    explicación a por qué hoy en día pesar
    de tomar más leche y alimentos enriquecidos con calcio
    la gente continúa sufriendo de problemas de
    descalcificación.

  • El exceso de proteínas si
    además no va acompañado del consumo abundante
    de frutas y verduras de nuestro organismo demasiado
    ácido y ello favorece la desmineralización ya
    que el cuerpo intenta compensar aportando reservas alcalinas
    o básicas (calcio, magnesio potasio)

Experimentos

  • 1. Desnaturalización de la
    proteína de la leche:

Como la caseína y la
albúmina.

Las proteínas se desnaturalizan por
cambio de temperatura, agitación, cambios de
pH.

Tipo.-Cambio de pH.

Materiales:

  • Vaso de precipitado.

  • Vinagre

  • Leche

Procedimiento:

  • Se pone leche en el vaso de
    precipitado.

  • Se añade el vinagre y se espera
    por media hora.

Se ve que gracias a la actuación del
vinagre (ácido acético), la leche se corta. Es
decir parte de la leche se coagula y se forman estructuras
semiredondas separadas del líquido (el suero de la leche),
eso significa que la proteína ya no cumplirá su
función biológica.

  • 2. Evitamiento de la
    oxidación:

Las enzimas son proteínas que
posibilitan y aceleran las reacciones
biológicas.

Partes: 1, 2

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