Relatório sobre reações de caracterização de aminoácidos e proteínas e desnaturação protéica.

957 palavras 4 páginas
UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO
CURSO DE GRADUAÇÃO
QUÍMICA

Jean P. de Brito
Breno Di Turi
Aline Ramos
Valmur Prado
Wando

Relatório Sobre Reações de caracterização de Aminoácidos e proteínas e desnaturação Protéica.

Relatório apresentado ao Curso de Química da Universidade Nove De Julho – UNINOVE sob Orientação da Prof° Jane Raquel

São Paulo
201

1) Objetivo:

Identificação de aminoácidos e ligação peptídica pelos métodos da ninhidrina e Biureto, assim como observar a desnaturação e precipitação protéica por diversos tipos de situações

Material | Quantidade | Ovoalbumina (pode ser da própria clara do ovo) | 10 mL por grupo | Gelatina 2 % (diluida em água quente) | 5 mL por grupo | Soluções individuais dos aminoácidos:
…exibir mais conteúdo…

Glutâmico | 1 ml | Leve formação de complexo precipitado marrom | 8 | Glicose 1% | 1 mL | Não ocorreu formação de complexo | 9 | Agua destilada | 1 mL | Não ocorreu formação de complexo |

B) TESTE DE BIURETO
PROCEDIMENTO: Montar os tubos como na tabela abaixo, adicionar primeiro o NaOH 1N e agitar com cuidado e depois o reativo de Biureto.

TUBO | AMOSTRA (3 mL) | NaOH | Reagente de Benedict | RESULTADO | 1 | Arginina | 1 ml | 3 gotas | Não ocorreu | 2 | Ovoalbumina 1% | 1 mL | 3 gotas | Não ocorreu | 3 | Leucina | 1 ml | 3 gotas | Adotou a cor azul | 4 | Prolina | 1 ml | 3 gotas | Não ocorreu | 5 | Gelatina 2% | 1 mL | 3 gotas | Substância Adotou um aspecto Turvo (roxo) | 6 | Glicina 1% | 1 mL | 3 gotas | Não ocorreu | 7 | Ac. Glutâmico | 1 ml | 3 gotas | Substância Adotou um aspecto Turvo (água e óleo) | 8 | Glicose 1% | 1 mL | 3 gotas | Não ocorreu | 9 | Agua destilada | 1 mL | 3 gotas | Não ocorreu |

C) REAÇÕES DE DESNATURAÇÃO PROTÉICA
Podemos descrever a estrutura da proteína em quatro níveis:
• Estrutura primária – sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica.
• Estrutura secundária – refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica, como ela se enrola ou forma camadas. A estrutura mais comum em proteínas animais é a hélice-α , uma forma helicoidal. Uma estrutura secundária alternativa é a folha pregueada β. Muitas proteínas consistem de regiões de α-hélices e folhas

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